Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices
En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, l...
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Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica
2025
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I48-R184-123456789-587862025-10-14T09:51:57Z Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices Rodríguez, A. M. Zamora, M. A. Rojas, D. Peruchena, Nélida María Aminoácidos Interacciones moleculares Geometrías moleculares En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, los datos cristalográficos de Rayos X muestran que una gran cantidad de proteínas tienen elementos estructurales secundarios del tipo μ hélice((μL)n) y/o poli-prolina II((eL)n). Tal situación nos lleva a estudiar la influencia de las distintas cadenas laterales en la estabilidad de las formas μ hélices de los aminoácidos. 2025-10-13T15:06:59Z 2025-10-13T15:06:59Z 2003 Otro tipo de evento Rodríguez, A. M. et al., 2003. Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices. En: Comunicaciones Científicas y Tecnológicas 2003. Corrientes: Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica, p. 1-4. http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58786 spa openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ application/pdf p. 1-4 application/pdf Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica |
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En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la
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eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, los datos cristalográficos de Rayos X muestran
que una gran cantidad de proteínas tienen elementos estructurales secundarios del tipo μ hélice((μL)n) y/o poli-prolina
II((eL)n). Tal situación nos lleva a estudiar la influencia de las distintas cadenas laterales en la estabilidad de las
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