Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina

El sábalo (Prochilodus lineatus) es la especie de interés comercial más abundante en la cuenca del Río Paraná-Paraguay (60% de la biomasa ictícola), se exporta a países limítrofes congelado, entero y eviscerado. Esto genera una gran cantidad de vísceras comodesechos (5% del peso del pescado) cuya di...

Descripción completa

Guardado en:

Detalles Bibliográficos
Autor principal:	Acevedo Gómez, Antonella Valeria
Formato:	Reunión
Lenguaje:	Español
Publicado:	Universidad Nacional del Nordeste 2025
Materias:	Prochilodus lineatus Proteasas Mucosa estomacal Extracto enzimático
Acceso en línea:	http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58172
Aporte de:	RIUNNE - Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE) de Universidad Nacional del Nordeste

id	I48-R184-123456789-58172
record_format	dspace
institution	Universidad Nacional del Nordeste
institution_str	I-48
repository_str	R-184
collection	RIUNNE - Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
language	Español
topic	Prochilodus lineatus Proteasas Mucosa estomacal Extracto enzimático
spellingShingle	Prochilodus lineatus Proteasas Mucosa estomacal Extracto enzimático Acevedo Gómez, Antonella Valeria Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
topic_facet	Prochilodus lineatus Proteasas Mucosa estomacal Extracto enzimático
description	El sábalo (Prochilodus lineatus) es la especie de interés comercial más abundante en la cuenca del Río Paraná-Paraguay (60% de la biomasa ictícola), se exporta a países limítrofes congelado, entero y eviscerado. Esto genera una gran cantidad de vísceras comodesechos (5% del peso del pescado) cuya disposición final actualmente provoca problemas ambientales, pero que son una fuente potencial de varias enzimas de interés industrial,Particularmente de proteasas ácidas. La pepsina (principal enzima digestiva) es una proteasa ácida ampliamente utilizada que se obtiene principalmente del cerdo; sin embargo, países elevado desarrollo ictícola han iniciado estudios para aislar y caracterizarla a partir de vísceras de diferentes peces. El objetivo de este trabajo fue estudiar la actividad y estabilidad enzimática del extracto crudo extraído de la mucosa estomacal del sábalo y comparar los resultados con los obtenidos a partir de pepsina porcina comercial.Para ello la mucosa fue sometida a tratamiento mecánico con buffer 0,1 M glicina-HCl pH 2 para extraer y activar la pepsina; a su vez se emplearon soluciones de 0,5mg de pepsina porcina comercial/mL de buffer glicina-HCl pH 2. Para evaluar la actividad se empleó solución de hemoglobina como sustrato, según el método de (Anson y Mirsky,1932). Se determinó el efecto del pH sobre la actividad del extracto crudo y la pepsina porcina empleando soluciones de hemoglobina preparadas con diferentes buffers cubriendo un rango de pH de 1 a 8. El efecto de la temperatura se evaluó midiendo la actividad enzimática de las muestras en un rango de 0 a 80°C. La estabilidad de la enzima frente al pH se estudió incubando las enzimas a distintos pH (1.0-8.0) durante 120 min, para luego medir su actividad. Para determinar la estabilidad de la enzima frente a la temperatura se ensayó la actividad de las muestras previamente incubadas a diferentes temperaturas (0°C a 80°C) durante 120 min. Por último, la estabilidad térmica en el tiempo se analizó incubando el extracto crudo y la pepsina porcina a 4, 37 y 60°C durante 8h; cada 2 horas se extrajeron muestras y se les determinó la actividad. Todos los experimentos se realizaron por triplicado y los resultados se expresaron como actividad relativa porcentual. La evaluación del efecto del pH evidenció que el pH óptimo de actividad pepsínica exhibida por el extracto gástrico, se encuentra en un valor cercano a 2, similar a los obtenidos para extractos crudos registrados en la literatura; la pepsina porcina mostró el mismo comportamiento. En cuanto al efecto de la temperatura, se observó un máximo de actividad catalítica exhibida por el extracto a 45°C, diferente al que presentó la enzima porcina (60°C). Concordante con el perfil de estabilidad que presenta una pepsina típica, tanto la pepsina porcina como el extracto gástrico de sábalo mostraron ser estables en el rango de pH 1.0-5.0, con una actividad residual superior al 95%. Por otra parte, la pepsina presente en el extracto crudo mostró ser estable hasta temperaturas cercanas a los 40°C, por encima de la cual se desnaturaliza, mientras que la pepsina porcina fue estable hasta los 60°C. Al evaluar la estabilidad en el tiempo, la pepsina del extracto de sábalo mostró ser estable a 4 y 37°C a lo largo de 8h de incubación, sin embargo perdió su actividad luego de ser incubada 2h a 60°C. En cambio, la pepsina porcina tiene una alta estabilidad a 60°C hasta 7h de incubación. Los resultados obtenidos permiten determinar las mejores condiciones para manipular y purificar la pepsina de sábalo presente en un extracto crudo, sin que se vea afectada su actividad enzimática. Así, medios con pH por debajo de 4 y condiciones ambientales inferiores a 37°C, aseguran la estabilidad de esta enzima aún en periodos prolongados. Por otro lado, la máxima actividad catalítica se detectó a pH cercanos a 2 y temperaturas de incubación del orden de los 40°C. Cabe destacar que, la mayor sensibilidad al calor de la pepsina de sábalo con respecto a la pepsina porcina, le otorga interés tecnológico al posibilitar su rápida inactivación térmica durante un proceso industrial.
format	Reunión
author	Acevedo Gómez, Antonella Valeria
author_facet	Acevedo Gómez, Antonella Valeria
author_sort	Acevedo Gómez, Antonella Valeria
title	Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
title_short	Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
title_full	Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
title_fullStr	Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
title_full_unstemmed	Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
title_sort	actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina
publisher	Universidad Nacional del Nordeste
publishDate	2025
url	http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58172
work_keys_str_mv	AT acevedogomezantonellavaleria actividadyestabilidadenzimaticadelapepsinadesabalosucomparacionconlapepsinaporcina
_version_	1846204048132276224
spelling	I48-R184-123456789-581722025-10-09T14:03:49Z Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina Acevedo Gómez, Antonella Valeria Prochilodus lineatus Proteasas Mucosa estomacal Extracto enzimático El sábalo (Prochilodus lineatus) es la especie de interés comercial más abundante en la cuenca del Río Paraná-Paraguay (60% de la biomasa ictícola), se exporta a países limítrofes congelado, entero y eviscerado. Esto genera una gran cantidad de vísceras comodesechos (5% del peso del pescado) cuya disposición final actualmente provoca problemas ambientales, pero que son una fuente potencial de varias enzimas de interés industrial,Particularmente de proteasas ácidas. La pepsina (principal enzima digestiva) es una proteasa ácida ampliamente utilizada que se obtiene principalmente del cerdo; sin embargo, países elevado desarrollo ictícola han iniciado estudios para aislar y caracterizarla a partir de vísceras de diferentes peces. El objetivo de este trabajo fue estudiar la actividad y estabilidad enzimática del extracto crudo extraído de la mucosa estomacal del sábalo y comparar los resultados con los obtenidos a partir de pepsina porcina comercial.Para ello la mucosa fue sometida a tratamiento mecánico con buffer 0,1 M glicina-HCl pH 2 para extraer y activar la pepsina; a su vez se emplearon soluciones de 0,5mg de pepsina porcina comercial/mL de buffer glicina-HCl pH 2. Para evaluar la actividad se empleó solución de hemoglobina como sustrato, según el método de (Anson y Mirsky,1932). Se determinó el efecto del pH sobre la actividad del extracto crudo y la pepsina porcina empleando soluciones de hemoglobina preparadas con diferentes buffers cubriendo un rango de pH de 1 a 8. El efecto de la temperatura se evaluó midiendo la actividad enzimática de las muestras en un rango de 0 a 80°C. La estabilidad de la enzima frente al pH se estudió incubando las enzimas a distintos pH (1.0-8.0) durante 120 min, para luego medir su actividad. Para determinar la estabilidad de la enzima frente a la temperatura se ensayó la actividad de las muestras previamente incubadas a diferentes temperaturas (0°C a 80°C) durante 120 min. Por último, la estabilidad térmica en el tiempo se analizó incubando el extracto crudo y la pepsina porcina a 4, 37 y 60°C durante 8h; cada 2 horas se extrajeron muestras y se les determinó la actividad. Todos los experimentos se realizaron por triplicado y los resultados se expresaron como actividad relativa porcentual. La evaluación del efecto del pH evidenció que el pH óptimo de actividad pepsínica exhibida por el extracto gástrico, se encuentra en un valor cercano a 2, similar a los obtenidos para extractos crudos registrados en la literatura; la pepsina porcina mostró el mismo comportamiento. En cuanto al efecto de la temperatura, se observó un máximo de actividad catalítica exhibida por el extracto a 45°C, diferente al que presentó la enzima porcina (60°C). Concordante con el perfil de estabilidad que presenta una pepsina típica, tanto la pepsina porcina como el extracto gástrico de sábalo mostraron ser estables en el rango de pH 1.0-5.0, con una actividad residual superior al 95%. Por otra parte, la pepsina presente en el extracto crudo mostró ser estable hasta temperaturas cercanas a los 40°C, por encima de la cual se desnaturaliza, mientras que la pepsina porcina fue estable hasta los 60°C. Al evaluar la estabilidad en el tiempo, la pepsina del extracto de sábalo mostró ser estable a 4 y 37°C a lo largo de 8h de incubación, sin embargo perdió su actividad luego de ser incubada 2h a 60°C. En cambio, la pepsina porcina tiene una alta estabilidad a 60°C hasta 7h de incubación. Los resultados obtenidos permiten determinar las mejores condiciones para manipular y purificar la pepsina de sábalo presente en un extracto crudo, sin que se vea afectada su actividad enzimática. Así, medios con pH por debajo de 4 y condiciones ambientales inferiores a 37°C, aseguran la estabilidad de esta enzima aún en periodos prolongados. Por otro lado, la máxima actividad catalítica se detectó a pH cercanos a 2 y temperaturas de incubación del orden de los 40°C. Cabe destacar que, la mayor sensibilidad al calor de la pepsina de sábalo con respecto a la pepsina porcina, le otorga interés tecnológico al posibilitar su rápida inactivación térmica durante un proceso industrial. 2025-08-20T10:43:53Z 2025-08-20T10:43:53Z 2016-06-15 Reunión Acevedo Gómez, Antonella Valeria, 2016. Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina. En: XXII Comunicaciones Científicas y Tecnológicas. Corrientes: Universidad Nacional del Nordeste, p. 1-1. http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58172 spa UNNE/PI/14F010/AR. Corrientes/Proteasas digestivas de Piaractus mesopotamicus (pacú). Su aislamiento y caracterización. openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ application/pdf p. 1-1 application/pdf Universidad Nacional del Nordeste

Actividad y estabilidad enzimática de la pepsina de sábalo, su comparación con la pepsina porcina

Ejemplares similares