Estudio cinético de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja pura en polvo con fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada
La enzima fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsor...
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| Autores principales: | , , |
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| Publicado: |
2001
|
| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/38329 http://grasasyaceites.revistas.csic.es/index.php/grasasyaceites/article/viewFile/393/396 |
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Química Química enzima inmovilizada fosfolipasa A2 hidrólisis enzimática lecitina de soja soybean lecithin A2 phospholipase enzyme enzymatic hydrolysis immobilized enzymes Maroto, Beatriz G. Camusso, C. Zaritzky, Noemí E. Estudio cinético de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja pura en polvo con fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada |
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La enzima fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsorbida sobre alúmina o sobre DEAE-sephadex.
Las mejores condiciones para la reacción son: temperatura 45-48ºC: concentración de iones Ca 6mM y pH 8,65.
Las concentraciones de sustrato ensayadas fueron 6,3; 12,7; 19 y 25 mM trabajando en un reactor tipo batch y con la enzima inmovilizada. El tiempo de incubación no modificó la actividad enzimática.
La actividad hidrolítica de fosfolipasa A<SUB>2</SUB> adsorbida sobre alúmina o sobre sephadex fue menor que la de la enzima soluble porque las propiedades intrínsecas de la enzima se modificaron con la inmovilización. Para concentraciones de sustrato entre 6 y 19 mM las constantes de velocidad para cinética de 1er orden fueron k = 9,88.10<SUP>-2</SUP> min<SUP>-1</SUP> para enzima inmovilizada sobre alúmina y k = 1,766.10<SUP>-1</SUP> min<SUP>-1</SUP> para enzima inmovilizada sobre DEAEsephadex.
Para los mismos soportes, pero a mayores concentraciones de sustrato (25mM) las constantes de velocidad para cinética de orden cero fueron k = 1,62.10<SUP>-3</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP>min<SUP>-1</SUP> (alúmina) y k = 3,58. 10<SUP>-3</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP> min<SUP>-1</SUP> (DEAE-sephadex). |
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