Cambios en las propiedades funcionales de proteínas miofibrilares de salmón de mar (Pseudopercis semifasciata) por interacción con malonaldehido

La oxidación lipídica es un importante factor de deterioro de los alimentos, dado que afecta a diversos componentes de los mismos tales como las proteínas. Los productos secundarios de la oxidación como el malonaldehído, pueden reaccionar con las proteínas produciendo modificaciones estructurales y...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Tironi, Valeria Anahí, Tomás, Mabel Cristina, Añón, María Cristina
Formato:	Objeto de conferencia
Lenguaje:	Español
Publicado:	2001
Materias:	Química Proteínas miofibrilares Oxidación lipídica Propiedades funcionales
Acceso en línea:	http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/145655
Aporte de:	SEDICI (UNLP) de Universidad Nacional de La Plata

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description	La oxidación lipídica es un importante factor de deterioro de los alimentos, dado que afecta a diversos componentes de los mismos tales como las proteínas. Los productos secundarios de la oxidación como el malonaldehído, pueden reaccionar con las proteínas produciendo modificaciones estructurales y funcionales. En el presente trabajo, proteínas miofibrilares de salmón de mar fueron incubadas con y sin malonaldehído (MAL) (27 ºC, t = 0 - 8 hs) para evaluar su solubilidad y propiedades de gelificación. La caracterización de los geles se realizó a través de Análisis del Perfil de Textura (TPA), Tests de Relajación, Capacidad de Retención de Agua (WHC), análisis de la microestructura por SEM y determinación de las proteínas constituyentes de la matriz mediante SDS-PAGE del líquido exudado en cada caso. Los resultados evidenciaron un descenso en la solubilidad de las proteínas miofibrilares en función del tiempo de interacción con MAL, el cual puede ser atribuido a la formación de agregados de alto peso molecular. En el caso de geles preparados con MAL se registró un aumento del tiempo de relajación, asociado a un menor componente viscoso. Además, se obtuvo un incremento en la elasticidad y cohesividad, no encontrándose diferencias significativas en la firmeza. Los perfiles electroforéticos de los exudados revelaron que la cadena pesada de miosina es la principal proteína participante de la matriz del gel, pudiendo visualizarse -para los sistemas tratados con MAL- una disminución en diferentes bandas lo que indicaría su permanencia en el gel. Los estudios de microestructura mostraron una matriz más desorganizada constituida por estructuras diferentes a las correspondientes al sistema control, las cuales pueden relacionarse con la formación de agregados que involucran a la miosina y a la presencia de otras proteínas.
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