Fosfatasas de proteínas con dominios Kelch en Arabidopsis thaliana. Estudios funcionales, estructurales y evolutivos

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Las fosfatasas de proteínas con dominios Kelch (PPKL) son miembros de la familia PPP defosfatasas de serinas y treoninas que están presentes sólo en algas verdes, plantas yalveolados. Las PPKL son proteínas bimodulares con un dominio N-terminal de tipo turbina βy un dominio catalítico en el extremo...

Descripción completa

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Detalles Bibliográficos
Autor principal: Maselli, Gustavo Ariel
Formato: Tesis Doctoral
Lenguaje:Español
Publicado: 2016
Materias:
ARABIDOPSIS THALIANA
FOSFATASA DE PROTEINAS
PPKL
RELACIONES EVOLUTIVAS
OLIGOMERIZACION
ESTRUCTURA INTRINSECAMENTE DESORDENADA
PROTEIN PHOSPHATASE
EVOLUTIONARY RELATIONSHIP
OLIGOMERIZATION
INTRINSIC DISORDERED STRUCTURE
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6002_Maselli
Aporte de:
Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) de Universidad de Buenos Aires
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description Las fosfatasas de proteínas con dominios Kelch (PPKL) son miembros de la familia PPP defosfatasas de serinas y treoninas que están presentes sólo en algas verdes, plantas yalveolados. Las PPKL son proteínas bimodulares con un dominio N-terminal de tipo turbina βy un dominio catalítico en el extremo C-terminal, separados por una extensa secuenciaconectora sin homología con otras conocidas. En las plantas, las PPKLs han sido descriptascomo efectoras de la señalización por brassinosteroides y aparecen involucradas en elcontrol de la proliferación celular. En este trabajo se han reevaluado los roles de los cuatro miembros de la familia PPKLpresentes en Arabidopsis thaliana (BSL1, BSL2, BSL3 y BSU1) mediante análisis filogenéticos,funcionales y genéticos. BSL1 y BSL2/BSL3 pertenecen a dos clados evolutivos antiguos quehan sido altamente conservados en las plantas terrestres; en cambio, los genes de tipo BSU1se encuentran exclusivamente en la familia Brassicaceae y muestran una notable divergenciade secuencia, incluso entre especies estrechamente emparentadas. La pérdida de funciónsimultánea de dos parálogos cercanamente relacionados, BSL2 y BSL3, causa un conjunto dealteraciones fenotípicas peculiares y novedosas; la pérdida de función de BSL1 es, encambio, fenotípicamente silenciosa. Sin embargo, los tres parálogos más importantescumplen juntos un papel esencial en etapas tempranas del desarrollo, en el cual BSU1 nopuede suplantarlos. Estos patrones evolutivos se ven reflejados en un comportamientoinusual de las PPKL que las diferencia del resto de las fosfatasas de tipo PPP: su capacidad departicipar en interacciones homotípicas. BSL1, BSL2 y BSL3 se comportan in vivo comohomodímeros, mientras que BSU1 sólo es capaz de realizar interacciones débiles y/otransitorias consigo misma. Curiosamente, se encontró que los determinantes de lainteracción son diferentes entre los miembros de los clados principales. En BSL1, el dominiocatalítico es el principal impulsor de la interacción; en contraste, el dominio catalítico de BSL2 es necesario, pero no suficiente, y la dimerización requiere de dos porciones desecuencia en el dominio conector. El dominio conector de BSL2 se comporta en solucióncomo una proteína intrínsecamente desordenada propensa a formar elementos deestructura secundaria frente a perturbaciones leves del medio. La presencia de un miembro altamente divergente, en conjunto con la inusual capacidad deformar homodímeros y las diferencias presentes entre parálogos con alto grado deconservación, ponen de manifiesto la complejidad de esta pequeña y esencial familia génica,al tiempo que cuestionan los fundamentos de la asignación de sus roles funcionales.
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spelling todo:tesis_n6002_Maselli2023-10-03T13:03:51Z Fosfatasas de proteínas con dominios Kelch en Arabidopsis thaliana. Estudios funcionales, estructurales y evolutivos Protein phosphatases with Kelch-like domains in Arabidopsis thaliana. Functional, structural and evolutionary studies Maselli, Gustavo Ariel ARABIDOPSIS THALIANA FOSFATASA DE PROTEINAS PPKL RELACIONES EVOLUTIVAS OLIGOMERIZACION ESTRUCTURA INTRINSECAMENTE DESORDENADA ARABIDOPSIS THALIANA PROTEIN PHOSPHATASE PPKL EVOLUTIONARY RELATIONSHIP OLIGOMERIZATION INTRINSIC DISORDERED STRUCTURE Las fosfatasas de proteínas con dominios Kelch (PPKL) son miembros de la familia PPP defosfatasas de serinas y treoninas que están presentes sólo en algas verdes, plantas yalveolados. Las PPKL son proteínas bimodulares con un dominio N-terminal de tipo turbina βy un dominio catalítico en el extremo C-terminal, separados por una extensa secuenciaconectora sin homología con otras conocidas. En las plantas, las PPKLs han sido descriptascomo efectoras de la señalización por brassinosteroides y aparecen involucradas en elcontrol de la proliferación celular. En este trabajo se han reevaluado los roles de los cuatro miembros de la familia PPKLpresentes en Arabidopsis thaliana (BSL1, BSL2, BSL3 y BSU1) mediante análisis filogenéticos,funcionales y genéticos. BSL1 y BSL2/BSL3 pertenecen a dos clados evolutivos antiguos quehan sido altamente conservados en las plantas terrestres; en cambio, los genes de tipo BSU1se encuentran exclusivamente en la familia Brassicaceae y muestran una notable divergenciade secuencia, incluso entre especies estrechamente emparentadas. La pérdida de funciónsimultánea de dos parálogos cercanamente relacionados, BSL2 y BSL3, causa un conjunto dealteraciones fenotípicas peculiares y novedosas; la pérdida de función de BSL1 es, encambio, fenotípicamente silenciosa. Sin embargo, los tres parálogos más importantescumplen juntos un papel esencial en etapas tempranas del desarrollo, en el cual BSU1 nopuede suplantarlos. Estos patrones evolutivos se ven reflejados en un comportamientoinusual de las PPKL que las diferencia del resto de las fosfatasas de tipo PPP: su capacidad departicipar en interacciones homotípicas. BSL1, BSL2 y BSL3 se comportan in vivo comohomodímeros, mientras que BSU1 sólo es capaz de realizar interacciones débiles y/otransitorias consigo misma. Curiosamente, se encontró que los determinantes de lainteracción son diferentes entre los miembros de los clados principales. En BSL1, el dominiocatalítico es el principal impulsor de la interacción; en contraste, el dominio catalítico de BSL2 es necesario, pero no suficiente, y la dimerización requiere de dos porciones desecuencia en el dominio conector. El dominio conector de BSL2 se comporta en solucióncomo una proteína intrínsecamente desordenada propensa a formar elementos deestructura secundaria frente a perturbaciones leves del medio. La presencia de un miembro altamente divergente, en conjunto con la inusual capacidad deformar homodímeros y las diferencias presentes entre parálogos con alto grado deconservación, ponen de manifiesto la complejidad de esta pequeña y esencial familia génica,al tiempo que cuestionan los fundamentos de la asignación de sus roles funcionales. Protein phosphatases with Kelch-like domains (PPKL) are members of the PPP family presentin green algae, plants and alveolates. PPKL are bimodular proteins with a β-propeller domainat the N-terminus and a catalytic domain akin to PP1 at the C-terminus; both domains aretethered by an intermediate sequence of unknown affiliations. In plants, PPKLs have beendescribed as effectors of brassinosteroid signaling and cell proliferation. We reappraised theroles of the four members of the family present in Arabidopsis thaliana -BSL1, BSL2, BSL3and BSU1- through phylogenetic, functional and genetic analyses. BSL1 and BSL2/BSL3belong to two ancient evolutionary clades that have been highly conserved in land plants; incontrast, BSU1-type genes are exclusively found in the Brassicaceae and display aremarkable sequence divergence, even among closely related species. Simultaneous loss offunction of the closely related paralogs BSL2 and BSL3 causes a peculiar array of phenotypicalterations; loss of function of BSL1 is, in turn, phenotypically silent. However, the threemajor paralogs play together an essential role in early stages of development, that BSU1 isunable to supplement. These evolutionary patterns mirror an unusual behaviour in PPPphosphatases: the ability of PPKL to form homotypic interactions. BSL1, BSL2 and BSL3behave in vivo as homodimers, whereas BSU1 is only able of transient interactions. Theinteraction determinants are, however, different among members of the main clades. In BSL1, the catalytic domain is the main driver of interaction; in contrast, the catalytic domainof BSL2 is necessary but not sufficient, and dimerization requires two conserved sequencestretches in the linker domain. The linker domain of BSL2 behaves in solution as anintrinsically disordered protein prone to form secondary structure elements upon mildperturbations. The presence of a highly divergent member, together with the unusual ability to formhomodimers and the existing differences between paralogs with a high degree ofconservation, reveal the complexity of this small and essential gene family, while questioningthe foundations of their functional role assignment. Fil: Maselli, Gustavo Ariel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. 2016 Tesis Doctoral PDF Español info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6002_Maselli

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