Estudio de la reactividad de hemoproteínas y modelos hemicos con ligandos pequeños

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Las hemoproteínas (HPs) son un conjunto extenso de enorme relevancia biológica debido a su ubicuidad y diversidad funcional, íntimamente relacionada con la reactividad del grupo hemo. Las características físico-químicas del entorno del hemo dependen de la identidad, orientación y dinámica de los ami...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal:	Martí, Marcelo A.
Formato:	Tesis Doctoral
Lenguaje:	Español
Publicado:	2006
Materias:	HEMOPROTEINA PORFIRINA NO O2 CO HNO QM DFT QM-MM DINAMICA MOLECULAR CINETICA AFINIDAD HEME-PROTEIN PORPHYIRIN MOLECULAR DYNAMICS KINETICS AFFINITY
Acceso en línea:	https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4005_Marti
Aporte de:	Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) de Universidad de Buenos Aires

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spelling	todo:tesis_n4005_Marti2023-10-03T12:45:41Z Estudio de la reactividad de hemoproteínas y modelos hemicos con ligandos pequeños Reactivity of heme proteins and heme models with small ligand Martí, Marcelo A. HEMOPROTEINA PORFIRINA NO O2 CO HNO QM DFT QM-MM DINAMICA MOLECULAR CINETICA AFINIDAD HEME-PROTEIN PORPHYIRIN MOLECULAR DYNAMICS KINETICS AFFINITY Las hemoproteínas (HPs) son un conjunto extenso de enorme relevancia biológica debido a su ubicuidad y diversidad funcional, íntimamente relacionada con la reactividad del grupo hemo. Las características físico-químicas del entorno del hemo dependen de la identidad, orientación y dinámica de los aminoácidos del mismo. La presente tesis tiene como objetivo comprender la relación entre las características del entorno del hemo y la función de la HP. En particular, nos concentraremos en el estudio de la interacción de las HPs con ligandos pequeños como O2, NO, CO, y HNO. Para comprender el funcionamiento de las HPs es necesario conocer primero la reactividad intrínseca del grupo hemo. En esta tesis se aborda este tema a través del estudio experimental de la reactividad de porfirinas aisladas. El segundo tema de esta tesis comprende el estudio, a través de técnicas de simulación computacional (clásicas, cuánticas e híbridas), de la reactividad de diferentes hemoproteínas frente a las especies mencionadas anteriormente. En este contexto, hemos estudiado los siguientes problemas: i) el mecanismo de reacción de diferentes metalo-porfirinas frente al HNO/NO-; ii) la reactividad de una proteína detectora de NO en un medio aerobio; iii) los mecanismos de regulación de la afinidad por oxígeno. Heme proteins are the widely distributed, biologically relevant, functional diverse proteins that contain a heme moiety as a prosthetic group. The function is mainly determined by the heme s chemical reactivity. The physico-chemical characteristics of the heme environment depend on the nature, position and dynamics of its residues. The main goal of this work is to understand the connection between a heme protein function and its heme environment. We will focus on the heme proteins interaction with small ligands, namely O2, CO, NO and HNO. To understand a heme protein function, it is necessary to know the intrinsic reactivity of the heme group. We treat this issue by performing experimental studies of heme models reactivity. In the second place, we face the study of several heme proteins reactivity through computer simulation techniques based on Quantum (QM) or Classical mechanics (MM) or even hybrid approaches (QM-MM). Specifically, in this work we have studied: i) the reaction mechanism of HNO with several heme models; ii) the chemical reactivity of an NO sensor protein in an aerobic environment, iii) the mechanisms of oxygen affinity regulation. Fil: Martí, Marcelo A.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. 2006 Tesis Doctoral PDF Español info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4005_Marti
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