Participación de la óxido nítrico sintetasa en la modulación de la esteroidogénesis en la zona fasciculata de la corteza adrenal de rata
En el desarrollo del presente traba Jo hemos obtenido evidencias que indican la participación de una óxido nítrico sintetasa (NOS) endógeno en la fisiología adrenal. En este sentido, hemos demostrado que la L-arginina disminuye significativamente la esteroidogénesis basal y estimulada por ACTHen cél...
Guardado en:
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| Formato: | Tesis de Grado |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
1999
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| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000626_Colonna |
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todo:seminario_nBIO000626_Colonna2023-10-03T16:47:41Z Participación de la óxido nítrico sintetasa en la modulación de la esteroidogénesis en la zona fasciculata de la corteza adrenal de rata Colonna, Cecilia En el desarrollo del presente traba Jo hemos obtenido evidencias que indican la participación de una óxido nítrico sintetasa (NOS) endógeno en la fisiología adrenal. En este sentido, hemos demostrado que la L-arginina disminuye significativamente la esteroidogénesis basal y estimulada por ACTHen células de zona fasciculata (ZF) adrenal de rata. El efecto de la L-arginina, que fue revertido por un inhibidor de la NOS, parece estar localizado a nivel del citocromo P4505cc mitocondrial. La L-arginina, en forma esteroespecífica, incrementó los niveles de nitritos y la acumulación de GMPcen células adrenales. Por otra parte, se caracterizó el mecanismode transporte de la L-arginina en zona fasciculata de rata. La L-arginina fue captada a través de un mecanismo de transporte saturable y estereoespecífico, con una Vmax=53 i 6 pmoI/min.105 cels y un Km=156,5 i 12 uM. El influjo de L-arginina disminuyó en presencia de L-lisina y en menor medida de L-ornitina, en tanto que la L-leucina, la L-valina, y los inhibidores L-NNA y L-NAME, fueron inefectivos. Este mecanismo fue inhibido luego del reemplazo isoosmótico de sodio por colina. En conjunto, estas evidencias sugieren que el sistema y+ es el responsable del transporte de L-arginina en células adrenales. La actividad de NOS adrenal resultó dependiente de Cab, CaM, NADPH,parcialmente dependiente de BH4,y fue completamente bloqueada en presencia de L-NAME y L-NNA. En células adrenales, se detectó una proteína de 135 kDa y una de 150 kDa con anticuerpos anti-eNOS y anti-nNOS, respectivamente. La isoforma inducible no fue detectada en nuestras condiciones. Fil: Colonna, Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. 1999 Tesis de Grado PDF Español info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000626_Colonna |
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