Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas

Mostrar todas las versiones(4)

La N-glicosilación es una de las modificaciones post-traduccionales más frecuentes en proteínas de eucariotas. Cerca de un cuarto de las mismas son N-glicosiladas al ingresar al lumen del retículo endoplásmico (RE) a través del translocón SEC61. Dicha modificación es catalizada por la enzima oligosa...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal: Couto, Paula Monserrat
Otros Autores: Caramelo, Julio Javier
Formato: Tesis doctoral publishedVersion
Lenguaje:Español
Publicado: Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 2018
Materias:
N-GLICOSILACION
MACROHETEROGENEIDAD
OLIGOSACARILTRANSFERASA
SECUON
PLEGADO
N-GLYCOSYLATION
MACROHETEROGENEITY
OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE
SEQUON
FOLDING
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6298_Couto
Aporte de:
Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) de Universidad de Buenos Aires
id tesis:tesis_n6298_Couto
record_format dspace
institution Universidad de Buenos Aires
institution_str I-28
repository_str R-134
collection Biblioteca Digital - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA)
language Español
orig_language_str_mv spa
topic N-GLICOSILACION
MACROHETEROGENEIDAD
OLIGOSACARILTRANSFERASA
SECUON
PLEGADO
N-GLYCOSYLATION
MACROHETEROGENEITY
OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE
SEQUON
FOLDING
spellingShingle N-GLICOSILACION
MACROHETEROGENEIDAD
OLIGOSACARILTRANSFERASA
SECUON
PLEGADO
N-GLYCOSYLATION
MACROHETEROGENEITY
OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE
SEQUON
FOLDING
Couto, Paula Monserrat
Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
topic_facet N-GLICOSILACION
MACROHETEROGENEIDAD
OLIGOSACARILTRANSFERASA
SECUON
PLEGADO
N-GLYCOSYLATION
MACROHETEROGENEITY
OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE
SEQUON
FOLDING
description La N-glicosilación es una de las modificaciones post-traduccionales más frecuentes en proteínas de eucariotas. Cerca de un cuarto de las mismas son N-glicosiladas al ingresar al lumen del retículo endoplásmico (RE) a través del translocón SEC61. Dicha modificación es catalizada por la enzima oligosacariltransferasa (OST), un complejo oligomérico que se asocia al SEC61. La OST transfiere un olicosacárido de alta manosa a la cadena lateral de asparaginas que se encuentran en el contexto de ASN-X-SER/THR (donde X no puede ser prolina). A esta secuencia consenso se le conoce como secuón de N-glicosilación. Los N-glicanos cumplen diversos roles biológicos. Por ejemplo, asisten al plegado proteico en el RE y pueden participar en numerosos eventos de reconocimiento molecular. La presencia de un secuón de N-glicosilación no garantiza su ocupación por la OST. Por esta razón, una proteína puede presentarse como una mezcla de secuones parcialmente ocupados, un fenómeno conocido como macroheterogeneidad de la N-glicosilación. Se sabe que algunos secuones no son un buen sustrato para la OST, por ejemplo, aquellos que presentan un residuo acídico en el medio. Sin embargo, los determinantes moleculares para tal comportamiento son desconocidos en gran medida. Aquí se estudia cómo la dinámica de biosíntesis y plegado modulan este proceso complejo. Por una parte, se encontró que los codones sinónimos en los genes que codifican a las glicoproteínas no afectarían apreciablemente a la eficiencia de N-glicosilación. Por otra parte, se pudo determinar el efecto de la estabilidad termodinámica de las proteínas sobre la eficiencia de la N-glicosilación post-traduccional.
author2 Caramelo, Julio Javier
author_facet Caramelo, Julio Javier
Couto, Paula Monserrat
format Tesis doctoral
Tesis doctoral
publishedVersion
author Couto, Paula Monserrat
author_sort Couto, Paula Monserrat
title Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
title_short Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
title_full Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
title_fullStr Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
title_full_unstemmed Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas
title_sort estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de n-glicosilación de proteínas
publisher Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
publishDate 2018
url https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6298_Couto
work_keys_str_mv AT coutopaulamonserrat estudiodelosdeterminantesmolecularesqueregulanlaeficienciadenglicosilaciondeproteinas
AT coutopaulamonserrat studyofthemoleculardeterminantsthatregulatetheefficiencyofproteinnglycosylation
_version_ 1831981214272061440
spelling tesis:tesis_n6298_Couto2025-03-31T21:43:14Z Estudio de los determinantes moleculares que regulan la eficiencia de N-glicosilación de proteínas Study of the molecular determinants that regulate the efficiency of protein N-glycosylation Couto, Paula Monserrat Caramelo, Julio Javier N-GLICOSILACION MACROHETEROGENEIDAD OLIGOSACARILTRANSFERASA SECUON PLEGADO N-GLYCOSYLATION MACROHETEROGENEITY OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE SEQUON FOLDING La N-glicosilación es una de las modificaciones post-traduccionales más frecuentes en proteínas de eucariotas. Cerca de un cuarto de las mismas son N-glicosiladas al ingresar al lumen del retículo endoplásmico (RE) a través del translocón SEC61. Dicha modificación es catalizada por la enzima oligosacariltransferasa (OST), un complejo oligomérico que se asocia al SEC61. La OST transfiere un olicosacárido de alta manosa a la cadena lateral de asparaginas que se encuentran en el contexto de ASN-X-SER/THR (donde X no puede ser prolina). A esta secuencia consenso se le conoce como secuón de N-glicosilación. Los N-glicanos cumplen diversos roles biológicos. Por ejemplo, asisten al plegado proteico en el RE y pueden participar en numerosos eventos de reconocimiento molecular. La presencia de un secuón de N-glicosilación no garantiza su ocupación por la OST. Por esta razón, una proteína puede presentarse como una mezcla de secuones parcialmente ocupados, un fenómeno conocido como macroheterogeneidad de la N-glicosilación. Se sabe que algunos secuones no son un buen sustrato para la OST, por ejemplo, aquellos que presentan un residuo acídico en el medio. Sin embargo, los determinantes moleculares para tal comportamiento son desconocidos en gran medida. Aquí se estudia cómo la dinámica de biosíntesis y plegado modulan este proceso complejo. Por una parte, se encontró que los codones sinónimos en los genes que codifican a las glicoproteínas no afectarían apreciablemente a la eficiencia de N-glicosilación. Por otra parte, se pudo determinar el efecto de la estabilidad termodinámica de las proteínas sobre la eficiencia de la N-glicosilación post-traduccional. La N-glicosilación es una de las modificaciones post-traduccionales más frecuentes en proteínas de eucariotas. Cerca de un cuarto de las mismas son N-glicosiladas al ingresar al lumen del retículo endoplásmico (RE) a través del translocón SEC61. Dicha modificación es catalizada por la enzima oligosacariltransferasa (OST), un complejo oligomérico que se asocia al SEC61. La OST transfiere un olicosacárido de alta manosa a la cadena lateral de asparaginas que se encuentran en el contexto de ASN-X-SER/THR (donde X no puede ser prolina). A esta secuencia consenso se le conoce como secuón de N-glicosilación. Los N-glicanos cumplen diversos roles biológicos. Por ejemplo, asisten al plegado proteico en el RE y pueden participar en numerosos eventos de reconocimiento molecular. La presencia de un secuón de N-glicosilación no garantiza su ocupación por la OST. Por esta razón, una proteína puede presentarse como una mezcla de secuones parcialmente ocupados, un fenómeno conocido como macroheterogeneidad de la N-glicosilación. Se sabe que algunos secuones no son un buen sustrato para la OST, por ejemplo, aquellos que presentan un residuo acídico en el medio. Sin embargo, los determinantes moleculares para tal comportamiento son desconocidos en gran medida. Aquí se estudia cómo la dinámica de biosíntesis y plegado modulan este proceso complejo. Por una parte, se encontró que los codones sinónimos en los genes que codifican a las glicoproteínas no afectarían apreciablemente a la eficiencia de N-glicosilación. Por otra parte, se pudo determinar el efecto de la estabilidad termodinámica de las proteínas sobre la eficiencia de la N-glicosilación post-traduccional. Fil: Couto, Paula Monserrat. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 2018-03-26 info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:ar-repo/semantics/tesis doctoral info:eu-repo/semantics/publishedVersion application/pdf spa info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6298_Couto

Ejemplares similares