Localización de la actividad glucosil 1-fosfato transferasa en el producto del gen gumD de Xanthomonas campestris involucrado en al síntesis de xantano
Xanthomonas campestris produce un exopolisacarido acidico, xantano, compuesto de unidades repetitivas pentasacaridicas. Estudios previos mostraron que las unidades repetitivas son sintetizadas mediante una adición secuencial de glucosa l-fosfato, glucosa, manosa y ácido glucurónico (a partir de UDP-...
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Publicado: |
Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
1997
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seminario:seminario_nBIO000546_Ferreiro2025-05-09T18:43:33Z Localización de la actividad glucosil 1-fosfato transferasa en el producto del gen gumD de Xanthomonas campestris involucrado en al síntesis de xantano Ferreiro, Diego U. Ielpi, Luis Katzen, Federico Xanthomonas campestris produce un exopolisacarido acidico, xantano, compuesto de unidades repetitivas pentasacaridicas. Estudios previos mostraron que las unidades repetitivas son sintetizadas mediante una adición secuencial de glucosa l-fosfato, glucosa, manosa y ácido glucurónico (a partir de UDP-glucosa, GDP-manosa y UDP-glucurónico) a un aceptor poliisoprenil fosfato, para luego son polimerizadas. La región gum se extiende a lo largo de 16 kb en el cromosoma de X. campestrís, donde se codifican las enzimas requeridas para el ensamblado, polimerización y exportación de estas unidades repetitivas. En esta región se identifican doce marcos de lectura abiertos denominados de gumB a gumM. En el presente trabajo se analiza el gen gumD, cuyo producto se ha propuesto como el responsable de iniciar la sintesis de la unidad repetitiva. Una mutante gumD es incapaz de sintetizar tanto xantano como los intermediarios glicolipídicos al analizarla in vitro y solo se detectan trazas del polisacarido al cultivarla por varios días. La secuencia nucleotídica de gumD predice que codifica para una proteina de 484 aminoácidos. homóloga a glicosil transferasas bacterianas. Algunas muestran homologia a lo largo de toda la secuencia primaria de GumD, mientras que otras, con un tamaño algo menor a la mitad de GumD, son homólogas a la región carboxilo terminal. Los resultados de expresión de la region carboxilo terminal de GumD y los analisis de complementación in vivo, así como también la síntesis ln vitro de intermediarios glicolipídicos sugieren que la actividad glucosil l-fosfato transferasa de GumD reside en sus l89 aminoácidos carboxi terminales. Fil: Ferreiro, Diego U.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 1997 info:eu-repo/semantics/bachelorThesis info:ar-repo/semantics/tesis de grado info:eu-repo/semantics/publishedVersion application/pdf spa info:eu-repo/semantics/openAccess https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000546_Ferreiro |
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