Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.)

Fil: Argüelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales; Argentina.

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Detalles Bibliográficos
Autores principales: Argüelles y Andrés, Teresa, Fernández, Graciela
Formato: Artículo publishedVersion
Lenguaje:Español
Publicado: Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales. Instituto Subtropical de Investigaciones Forestales 1999
Materias:
Actividad proteolítica
Frutos
Jacaratia dodecaphylla
Proteolic activity
Fruits
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/20.500.12219/3510
Aporte de:
Repositorio Institucional Digital de la UNaM (RIDUNAM) de Universidad Nacional de Misiones
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spelling I77-R195-20.500.12219-35102024-05-20T12:14:42Z Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.) Partial characterization of proteinase present in the fruit of Jacaratia dodecaphylla (Vell.) Argüelles y Andrés, Teresa Fernández, Graciela Actividad proteolítica Frutos Jacaratia dodecaphylla Proteolic activity Fruits Fil: Argüelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales; Argentina. Fil: Fernández, Graciela. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Ciencias Básicas; Argentina. De la pulpa de frutos de Jacaratia dodecaphylla se ha aislado un enzima que muestra su máxima actividad proteolítica a una temperatura de 52°C, y a un pH de 7.5. El enzima, al igual que muchas proteinasas de origen vegetal, tiene un aminoácido cisteina en su centro activo, ya que su actividad es inhibida por el E-64 y el PMSF. Cationes divalentes como el Mg++ y Mn++ estabilizan su actividad, mientras que el Nit+ y el Cu++ la inhiben. A proteolitic enzime has been isolated from the pulp of fruits of Jacaratia dodecaphylla. Maximum protease activity was found at 52°C and at pH 7.5. The enzime, like many previously studied proteases from plant sources, has a cysteinyl active center, as sugested by the inhibition of its activity by E-64 and PMSF. Divalent cations like Mn++ and Mg++ stabilize the enzime activity, whyle Nit+ and Cut+ are inhibitors. 1999-11-09 info:eu-repo/semantics/article info:ar-repo/semantics/artículo info:eu-repo/semantics/publishedVersion https://hdl.handle.net/20.500.12219/3510 spa info:eu-repo/semantics/altIdentifier/urn/http://www.yvyrareta.com.ar/index.php/component/k2/item/349-nov-1999-n-9 Atribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0 Internacional info:eu-repo/semantics/openAccess application/pdf application/pdf 2.435 MB Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales. Instituto Subtropical de Investigaciones Forestales
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