Dinámica molecular y consolidación estructural de la frataxina humana

Fil: Faraj, Santiago Enrique. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina

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Detalles Bibliográficos
Autor principal:	Faraj, Santiago Enrique
Otros Autores:	Delfino, José María
Formato:	Tesis doctoral acceptedVersion
Lenguaje:	Español
Publicado:	Facultad de Farmacia y Bioquímica 2016
Materias:	Frataxina Plegado Proteíco Estabilidad Termodinámica Dinámica Molecular Ciencia de la vida
Acceso en línea:	http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=posgraafa&cl=CL1&d=HWA_1409 http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/collect/posgraafa/index/assoc/HWA_1409.dir/1409.PDF
Aporte de:	Repositorio Digital de la Universidad de Buenos Aires (UBA) de Universidad de Buenos Aires

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spelling	I28-R145-HWA_14092019-09-25 Fil: Faraj, Santiago Enrique. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina Delfino, José María Facultad de Farmacia y Bioquímica Santos, Javier Faraj, Santiago Enrique 2016-12-29 La familia Frataxina está compuesta por un conjunto de proteínas pequeñas de tipo a/ß. El primer representante descripto de esta familia fue la frataxina humana, descubierta debido a que el gen que la codifica se encuentra alterado en personas afectadas con ataxia de Friedreich, una enfermedad caracterizada por el deterioro neurológico y el desarrollo de miocardiopatía.\nDesde entonces se han descripto homólogos en muchas especies de bacterias y eucariotas.\nLa actividad biológica de las proteínas depende de su estructura tridimiensional, codificada en la secuencia de aminoácidos. Entendemos a la estructura como un conjunto dinámico de conformaciones que pueden estabilizarse mediante cambios sutiles en el entorno, o por interacción con otras proteínas o con moduladores alostéricos. Existe un gran consenso sobre la existencia de relaciones entre la movilidad interna, la estabilidad y la función biológica. Se conocen muchos ejemplos que ponen de manifiesto la importancia de la flexibilidad estructural, el desplegado local y la presencia de estados intermediarios en diferentes procesos biológicos, en especial aquellos que involucran interacciones de tipo proteína-ligando y proteína-proteína.\nEn este trabajo abordamos el estudio general de los mecanismos de plegado y las relaciones entre la estabilidad termodinámica y la flexibilidad, que determinan la dinámica y el grado de heterogeneidad del conjunto de conformaciones del estado nativo de la Frataxina humana. Nos focalizamos en definir qué rol juega la región C-terminal sobre dichos determinantes estructurales, y en identificar posibles correlaciones entre alteraciones de la movilidad de distintas regiones de la cadena polipeptídica y cambios en las estabilidades locales y globales.\nAdemás, examinamos las bases moleculares del proceso de multimerización, mediado por la región N-terminal del precursor de la proteína. En conjunto, los resultados que presentamos en esta tesis representan un aporte a la comprensión de las bases moleculares de la consolidación estructural y la dinámica del fold Frataxina. application/pdf Fernández, Marisa Nadra, Alejandro Franchini, Gisela Frataxina Plegado Proteíco Estabilidad Termodinámica Dinámica Molecular spa Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ Ciencia de la vida Dinámica molecular y consolidación estructural de la frataxina humana info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:ar-repo/semantics/tesis doctoral info:eu-repo/semantics/acceptedVersion http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=posgraafa&cl=CL1&d=HWA_1409 http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/collect/posgraafa/index/assoc/HWA_1409.dir/1409.PDF
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