Proteasas de Bromeliaceae : III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.

A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la p...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales: Priolo de Lufrano, Nora Silvia, Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana, Caffini, Néstor Oscar, Natalucci, Claudia Luisa
Formato: Articulo
Lenguaje:Español
Publicado: 1986
Materias:
Farmacia
Bromeliaceae
Bromelia
Enzimas
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/7345
http://www.latamjpharm.org/trabajos/5/3/LAJOP_5_3_1_3_K1CQEX6RF3.pdf
Aporte de:
SEDICI (UNLP) de Universidad Nacional de La Plata
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description A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M
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