Estabilidad de Araujiaína, una nueva fitoproteasa, en diferentes sistemas orgánicos

Con el objeto de seleccionar los medios más adecuados para la síntesis enzimática de péptidos, estudiamos el efecto de diferentes solventes orgánicos sobre la estabilidad de araujiaina (la preparación enzimática no purificada obtenida del látex de frutos de Araujia hortorum Fourn., Asclepiadaceae) e...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Quiroga, Evelina, Priolo de Lufrano, Nora Silvia, Marchese, José, Barberis, Silvia
Formato:	Articulo
Lenguaje:	Inglés
Publicado:	2005
Materias:	Farmacia araujiaína; estabilidad; fitoproteasas cisteínicas; medio orgánico Enzimas Sintesis de péptidos araujiain; cysteine plant protease; organic media; stability
Acceso en línea:	http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/6732 http://www.latamjpharm.org/trabajos/24/2/LAJOP_24_2_1_6_ST3TBTZT3G.pdf
Aporte de:	SEDICI (UNLP) de Universidad Nacional de La Plata

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description	Con el objeto de seleccionar los medios más adecuados para la síntesis enzimática de péptidos, estudiamos el efecto de diferentes solventes orgánicos sobre la estabilidad de araujiaina (la preparación enzimática no purificada obtenida del látex de frutos de Araujia hortorum Fourn., Asclepiadaceae) en mezclas de buffer y diferentes solventes orgánicos miscibles o inmiscibles con el agua y en sistemas continuos (solventes orgánicos con baja actividad de agua), luego de 4 h a 40 °C. Araujiaina mostró la mayor estabilidad en hexano (50%), propanona (50%) y en N,N-dimetilformamida (aw: 0,5 en la enzima), siendo aquellos valores marcadamente más elevados que en buffer. Además, la presencia de aquellos solventes orgánicos redujo el grado de autólisis. En general, en sistemas miscibles araujiaina no fue inactivada, mostrando actividades más altas que en buffer. En sistemas bifásicos, la partición de los solventes orgánicos en la fase acuosa produjo en numerosos casos una considerable activación de la enzima. Por el contrario, la mayoría de los sistemas continuos inactivaron la enzima. Sin embargo, en N,N-dimetilformamida (aw: 0,5 en la enzima) araujiaina fue estable luego de 4 h y más activa que en medio acuoso. De los resultados aquí presentados hay evidencias de que araujiaina no sufrió desdoblamiento en presencia de la mayoría de los sistemas orgánicos estudiados y fue capaz de retener su conformación nativa o semejante a la nativa pero con características o propiedades alteradas. Este hecho fue demostrado por medio de estudios comparativos de espectroscopía FTIR para araujiaina en buffer y en sistemas no acuosos.
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