Evaluación de efectos difusionales sobre la cinética de hidrólisis de lecitina de soja con fosfolipasa A<SUB>2</SUB>

La Fosfolipasa A<SUB>2</SUB>, soluble o inmovilizada, libera un mol de ácido graso de la posición C-2 de los fosfolípidos de la lecitina de soja para producir lisolecitinas. Cuando se utiliza la enzima en su forma inmovilizada, la actividad enzimática decrece debido al fenómeno de transp...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales: Maroto, Beatriz G., Camusso, Jorge P. C., Zaritzky, Noemí E.
Formato: Articulo
Lenguaje:Español
Publicado: 2004
Materias:
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/38321
http://grasasyaceites.revistas.csic.es/index.php/grasasyaceites/article/viewFile/160/160
Aporte de:
Descripción
Sumario:La Fosfolipasa A<SUB>2</SUB>, soluble o inmovilizada, libera un mol de ácido graso de la posición C-2 de los fosfolípidos de la lecitina de soja para producir lisolecitinas. Cuando se utiliza la enzima en su forma inmovilizada, la actividad enzimática decrece debido al fenómeno de transporte de sustrato y de producto. Se evaluaron los efectos de difusión comparando los parámetros cinéticos de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja catalizada por fosfolipasa A<SUB>2</SUB> inmovilizada sobre alúmina o sobre DEAE-Sephadex, frente a los de enzima soluble. La disminución de la velocidad de reacción fue cuantificada en presencia de efectos difusionales y se calcularon los factores de eficiencia. Se determinaron los parámetros de Michaelis-Menten: <i>K</i><SUB>M</SUB> = 8.2.10<SUP>-2</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP> y 5.36.10<SUP>-2</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP> y V<SUB>max</SUB> = 7.7.10<SUP>-5</SUP> mol.l<SUB>-1</SUB>.min<SUP>-1</SUP> y 9.5.10<SUP>-5</SUP> mol.l<SUP>-1</SUP>.min<SUP>-1</SUP> para la enzima inmovilizada sobre alúmina y sobre DEAE-Sephadex, respectivamente. El factor de eficiencia fue 0.277 para alúmina y 0.376 para DEAE-Sephadex.