β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria

β-D-N-acetilhexosaminidasa (β-hex), es una enzima que escinde residuos de N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina, en los extremos no reducidos de N-glicosilaciones de proteínas y glicolípidos neutros. β-hex se presenta como dos isozimas con diferente peso molecular: Hex A y Hex B, que pueden co...

Descripción completa

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autores principales: Méndez-Yáñez, Ángela, Morales-Quintana, Luis
Formato: Articulo
Lenguaje:Español
Publicado: 2023
Materias:
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167406
Aporte de:
id I19-R120-10915-167406
record_format dspace
spelling I19-R120-10915-1674062024-07-02T17:21:50Z http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167406 β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria Méndez-Yáñez, Ángela Morales-Quintana, Luis 2023-12 2024-06-19T16:16:32Z es Ciencias Agrarias exoglicosidasa N-glicosilación maduración de frutos modelamiento molecular β-D-N-acetilhexosaminidasa (β-hex), es una enzima que escinde residuos de N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina, en los extremos no reducidos de N-glicosilaciones de proteínas y glicolípidos neutros. β-hex se presenta como dos isozimas con diferente peso molecular: Hex A y Hex B, que pueden conformar estructuras cuaternarias como heterodímeros (subunidad α y β) u homodímeros (subunidad β). Mutaciones en la subunidad α como en la β, producen en humanos enfermedades neurodegenerativas como Tay-Sachs y Sandhoff, respectivamente. En organismos vegetales, existe evidencia que β-hex es relevante en el proceso de maduración de frutos, ya que se ha observado en especies climatéricas y no climatéricas, un incremento en los niveles de transcritos y mayor actividad enzimática a medida que el fruto madura. Adicionalmente, experimentos de RNAi del gen que codifica para β-hex, han permitido prolongar la vida útil en tomate por ~30 días y ~11 días en pimiento morrón, por lo cual, este blanco molecular se torna interesante en el área de la maduración y postcosecha de frutos, sobre todo en tiempos de crisis y cambio climático. Desafortunadamente, no existen estructuras cristalográficas de β-hex en plantas, ni de su interacción con el sustrato para comprender de forma detallada como se desenvuelven los mecanismos moleculares en cuanto a su actividad y estructura. De acuerdo con lo anterior, es que se propone evaluar in silico todas las secuencias que codifican para β-hex en F. x ananassa y que conforman Hex A y Hex B, analizando sus cualidades desde la estructura primaria, dominios conservados, aminoácidos clave, putativos sitios de N-glicosilación, clusters hidrofóbicos y estructura terciaria. Asimismo, se propone un modelo por homología para la conformación de Hex A y Hex B, para luego generar un sistema donde se analice la dinámica molecular de la enzima con su respectivo sustrato. Como resultado, en F. x ananassa se encontraron dos secuencias que codifican para Hex A y cuatro para Hex B, de las cuales se puede concluir que son réplicas originadas a partir de una sola ya que se encuentran en copias de cromosomas homólogos y tienen un porcentaje de identidad aminoacídico superior al 97%. Entre Hex A y Hex B, se observó una diferencia de longitud de 42 aminoácidos, lo que como consecuencia genera diferencias estructurales y de carga, no obstante, los dominios y aminoácidos clave se conservan en ambas. Se discute adicionalmente los grupos hidrofóbicos que se conforman y su relación con la estructura terciaria de la enzima. Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales Articulo Articulo http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) application/pdf 177-177
institution Universidad Nacional de La Plata
institution_str I-19
repository_str R-120
collection SEDICI (UNLP)
language Español
topic Ciencias Agrarias
exoglicosidasa
N-glicosilación
maduración de frutos
modelamiento molecular
spellingShingle Ciencias Agrarias
exoglicosidasa
N-glicosilación
maduración de frutos
modelamiento molecular
Méndez-Yáñez, Ángela
Morales-Quintana, Luis
β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
topic_facet Ciencias Agrarias
exoglicosidasa
N-glicosilación
maduración de frutos
modelamiento molecular
description β-D-N-acetilhexosaminidasa (β-hex), es una enzima que escinde residuos de N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina, en los extremos no reducidos de N-glicosilaciones de proteínas y glicolípidos neutros. β-hex se presenta como dos isozimas con diferente peso molecular: Hex A y Hex B, que pueden conformar estructuras cuaternarias como heterodímeros (subunidad α y β) u homodímeros (subunidad β). Mutaciones en la subunidad α como en la β, producen en humanos enfermedades neurodegenerativas como Tay-Sachs y Sandhoff, respectivamente. En organismos vegetales, existe evidencia que β-hex es relevante en el proceso de maduración de frutos, ya que se ha observado en especies climatéricas y no climatéricas, un incremento en los niveles de transcritos y mayor actividad enzimática a medida que el fruto madura. Adicionalmente, experimentos de RNAi del gen que codifica para β-hex, han permitido prolongar la vida útil en tomate por ~30 días y ~11 días en pimiento morrón, por lo cual, este blanco molecular se torna interesante en el área de la maduración y postcosecha de frutos, sobre todo en tiempos de crisis y cambio climático. Desafortunadamente, no existen estructuras cristalográficas de β-hex en plantas, ni de su interacción con el sustrato para comprender de forma detallada como se desenvuelven los mecanismos moleculares en cuanto a su actividad y estructura. De acuerdo con lo anterior, es que se propone evaluar in silico todas las secuencias que codifican para β-hex en F. x ananassa y que conforman Hex A y Hex B, analizando sus cualidades desde la estructura primaria, dominios conservados, aminoácidos clave, putativos sitios de N-glicosilación, clusters hidrofóbicos y estructura terciaria. Asimismo, se propone un modelo por homología para la conformación de Hex A y Hex B, para luego generar un sistema donde se analice la dinámica molecular de la enzima con su respectivo sustrato. Como resultado, en F. x ananassa se encontraron dos secuencias que codifican para Hex A y cuatro para Hex B, de las cuales se puede concluir que son réplicas originadas a partir de una sola ya que se encuentran en copias de cromosomas homólogos y tienen un porcentaje de identidad aminoacídico superior al 97%. Entre Hex A y Hex B, se observó una diferencia de longitud de 42 aminoácidos, lo que como consecuencia genera diferencias estructurales y de carga, no obstante, los dominios y aminoácidos clave se conservan en ambas. Se discute adicionalmente los grupos hidrofóbicos que se conforman y su relación con la estructura terciaria de la enzima.
format Articulo
Articulo
author Méndez-Yáñez, Ángela
Morales-Quintana, Luis
author_facet Méndez-Yáñez, Ángela
Morales-Quintana, Luis
author_sort Méndez-Yáñez, Ángela
title β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
title_short β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
title_full β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
title_fullStr β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
title_full_unstemmed β-D-N-acetilhexosaminidasa en frutos de Fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
title_sort β-d-n-acetilhexosaminidasa en frutos de fragaria x ananassa: de la secuencia a la estructura terciaria
publishDate 2023
url http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167406
work_keys_str_mv AT mendezyanezangela bdnacetilhexosaminidasaenfrutosdefragariaxananassadelasecuenciaalaestructuraterciaria
AT moralesquintanaluis bdnacetilhexosaminidasaenfrutosdefragariaxananassadelasecuenciaalaestructuraterciaria
_version_ 1807223323525906432