N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico
La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia...
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| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2023
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| Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167403 |
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I19-R120-10915-1674032024-07-02T17:21:50Z http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167403 N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico Méndez-Yáñez, Ángela Castro, Ricardo Muñoz-Vera, Marcelo Morales-Quintana, Luis 2023-12 2024-06-19T16:10:31Z es Ciencias Agrarias análisis termogravimétrico modificación postraduccional maduración de frutos La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular. Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales Articulo Articulo http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) application/pdf 181-181 |
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La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular. |
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