Reactividad de aminoácidos libres y en entorno proteico en procesos fotosensibilizados iniciados por transferencia de electrones

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Las proteínas son los principales blancos celulares para la fotooxidación debido a su gran abundancia y sus rápidas velocidades de reacción con otras especies en estado excitado. La radiación UVA y visible es capaz de dañar a las proteínas a través de procesos fotosensibilizados, en los cuales, un c...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal: García Beltrán, Karla Paola
Formato: Objeto de conferencia
Lenguaje:Español
Publicado: 2022
Materias:
Química
Pterina
Tirosina
Triptófano
Dímero
Fotooxidación
Pterin
Tyrosine
Tryptophan
Dimer
Photooxidation
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/145682
Aporte de:
SEDICI (UNLP) de Universidad Nacional de La Plata
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description Las proteínas son los principales blancos celulares para la fotooxidación debido a su gran abundancia y sus rápidas velocidades de reacción con otras especies en estado excitado. La radiación UVA y visible es capaz de dañar a las proteínas a través de procesos fotosensibilizados, en los cuales, un compuesto al que denominamos fotosensiblizador (Sens), es capaz de absorber radiación y generar especias reactivas que dañan a las biomoléculas. Las oxidaciones fotosensibilizadas pueden ocurrir a partir de la transferencia de electrones entre el Sens y el sustrato (mecanismo tipo I) o mediante la oxidación del sustrato por oxígeno singlete (1O2) generado fotoquímicamente por el Sens (mecanismo tipo II). Hoy en día se sabe que varios grupos de compuestos heterocíclicos naturales se comportan como Sens, entre los que se encuentran las pterinas, tetra-azo-naftalenos que están presentes en los sistemas biológicos cumpliendo diversas funciones. Cuando en una proteína que posee residuos de Trp y Tyr se forman radicales, puede ocurrir una migración de electrones desde el residuo de Tyr hacia el residuo de Trp oxidado, recuperando así Trp y generando un nuevo radical centrado en Tyr (Tyr•+). Esta migración depende de la proximidad en la que se encuentren ambos aminoácidos. Los Tyr•+ pueden reaccionar formando, entre otros productos, dímeros de Tyr (Tyr2), los cuales son marcadores de envejecimiento, estrés y patogénesis. Desde el punto de vista fotobiológico, el estudio de la formación de los mismos es de gran interés, pues al formarse se genera un nuevo cromóforo en la proteína capaz de absorber radiación en un rango del espectro electromagnético en el cual las proteínas naturalmente no absorben. Teniendo en cuenta lo mencionado anteriormente, como parte de los objetivos planteados en mi tesis doctoral se propone estudiar el efecto de la presencia de Trp en la eficiencia de formación de Tyr2 fotoinducida por pterinas. Para ello, soluciones acuosas ácidas aireadas con Tyr y Trp o un péptido, fueron expuestas a radiación UVA (ʎexc:350 nm) en presencia de pterina (Ptr). Los primeros resultados obtenidos sugieren que a altas concentraciones de Trp ([Trp] ˃ 500 µM), Tyr no solo se consume por su reacción con el estado excitado triplete del sensibilizador (3Ptr*), sino que su principal vía de degradación es la transferencia de un electrón al Trp•+. Así también, encontramos que la eficiencia de formación de Tyr2 es menor en péptidos donde los residuos de Tyr y Trp se encuentran a dos aminoácidos de distancia que cuando se encuentran contiguos.
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