Estudio de la incidencia de la temperatura sobre el efecto hidrofóbico de alanina disuelta en agua
El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente s...
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Publicado: |
2006
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Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/120942 https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/400 |
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Física Hidrofobicidad Aminoácidos apolares Plegamiento de proteínas Soluciones acuosas Hydrophobicity Non polar amino acids Protein folding Aqueous solutions Renzi, D. G. Stoico, César Omar Vericat, Fernando Estudio de la incidencia de la temperatura sobre el efecto hidrofóbico de alanina disuelta en agua |
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El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente se observa, que al variarle la temperatura al sistema se puede desplegar y replegar a una proteína, sin intervención de ningún otro elemento externo. Esto revela la importancia que presenta estudiar la influencia de la temperatura sobre ambos aspectos del efecto hidrofóbico: la hidratación hidrofóbica (estructura del agua alrededor de un aminoácido apolar) y la interacción hidrofóbica (el efecto neto que el medio acuoso ejerce sobre dos aminoácidos apolares disueltos en él).
En este trabajo consideramos un sistema formado por alanina disuelta en agua y calculamos las funciones de distribución radial alanina–agua y alanina–alanina, para cuatro temperaturas diferentes (4C, 25C, 50C y 75C). Para esto, utilizamos dos técnicas distintas y a la vez complementarias: (1) una teoría mecánico–estadística de líquidos clásicos, y (2) simulación numérica mediante dinámica molecular. De nuestros resultados se observa que al aumentar la temperatura, la hidratación disminuye y la interacción hidrofóbica alanina–alanina se hace más intensa. |
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