Explorando las funciones moleculares de nuevos elementos regulatorios de la expresión génica de enzimas málicas vegetales

La enzima málica NADP-dependiente (NADP-ME) cataliza la conversión reversible de malato a piruvato y dióxido de carbono, utilizando como cofactor NADP+ y un catión divalente esencial para su actividad. La NADP-ME está ampliamente distribuida en la naturaleza, y por lo general, cada organismo pres...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor principal: Rolle, Luciana Margarita
Otros Autores: Saigo, Mariana
Formato: bachelorThesis Tésis de Grado acceptedVersion
Lenguaje:Español
Publicado: 2023
Materias:
Enzima málica
Maíz
Embrión
Expresión génica
Funcionalidad del promotor
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/2133/25802
http://hdl.handle.net/2133/25802
Aporte de:
Repositorio Hipermedial de la Universidad Nacional de Rosario (UNR) de Universidad Nacional de Rosario
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spelling I15-R121-2133-258022023-05-30T15:51:23Z Explorando las funciones moleculares de nuevos elementos regulatorios de la expresión génica de enzimas málicas vegetales Rolle, Luciana Margarita Saigo, Mariana Gismondi, Mauro Enzima málica Maíz Embrión Expresión génica Funcionalidad del promotor La enzima málica NADP-dependiente (NADP-ME) cataliza la conversión reversible de malato a piruvato y dióxido de carbono, utilizando como cofactor NADP+ y un catión divalente esencial para su actividad. La NADP-ME está ampliamente distribuida en la naturaleza, y por lo general, cada organismo presenta más de una isoforma activa. En plantas, a excepción de las NADP-MEs implicadas directamente en la fotosíntesis, el rol biológico particular del resto de las isoformas es poco claro. Un análisis filogenético de la familia NADP-ME de plantas mono y dicotiledóneas distribuye estas enzimas en cuatro grupos, dentro de los cuales las proteínas presentan un alto grado de conservación tanto de rasgos peptídicos y estructurales como de abundancias espacio-temporales, que podrían estar relacionados con funciones conservadas. En particular, AtME1 de Arabidopsis thaliana y ZmNADP-ME3 de Zea mays pertenecen a un mismo grupo filogenético que abarca isoformas citosólicas de mono y dicotiledóneas, indicando una relación evolutiva estrecha y quizás una función altamente conservada en angiospermas, aún desconocida. Ambas enzimas se expresan casi exclusivamente durante el desarrollo del grano, son inducibles con el avance de la dormición del grano y mediante la hormona ABA. Mediante análisis bioinformáticos sobre los genes que codifican estas enzimas y de NADP-MEs embrionarias de especies monocotiledóneas, se identificaron arreglos conservados de elementos cis conocidos y desconocidos en la zona del inicio transcripcional anotada. Entre estos elementos se encuentra una díada de motivos de respuesta a ABA (ABRE). Con el fin de profundizar en la caracterización de la familia NADP-ME de maíz y en la identificación de características específicas de ZmNADP-ME3, se recopiló información genómica, transcriptómica y proteómica a partir de bases de datos y trabajos sobre análisis de expresión, obteniendo patrones de expresión únicos para cada isoforma NADP-ME de maíz. Además, se realizaron ensayos de expresión para demostrar la funcionalidad de diferentes fragmentos de la zona del inicio transcripcional del gen ZmNADP-ME3. Esto resultó en la identificación de regiones necesarias para regular el inicio transcripcional a partir de este promotor. Fil: Rolle, Luciana Margarita. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (CEFOBI-CONICET); Argentina 2023-05-30T15:51:23Z 2023-05-30T15:51:23Z 2022 2023-05-30T15:51:23Z 2023-05-30T15:51:23Z 2022 bachelorThesis Tésis de Grado acceptedVersion http://hdl.handle.net/2133/25802 http://hdl.handle.net/2133/25802 spa http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ Rolle, Luciana Margarita Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina (CC BY-NC-ND 2.5 AR) embargoedAccess application/pdf
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