Actividad proteolítica asociada a la pared celular

El fluido extracelular (EF), conteniendo proteínas solubles y unidas iónicamente a la pared celular, fue extraído de hipocótilos etiolados de poroto. Se observó que, durante el alargamiento de los hipocótilos, disminuyó la cantidad de proteínas y se produjeron cambios significativos en el patrón pol...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores principales: Gómez, L. D., Casano, L. M., Rouby, M. B., Buckeridge, M. S., Trippi, V. S.
Formato: Artículo revista
Lenguaje:Inglés
Publicado: Facultad de Ciencias Agropecuarias 1994
Materias:
bean
ell wall proteins
extracellular endopeptidase
Phaseolus vulgaris L.
proteolytic activity
poroto
proteínas de pared celular
endopeptidasa extracelular
actividad proteolítica
Acceso en línea:https://revistas.unc.edu.ar/index.php/agris/article/view/2432
Aporte de:
AgriScientia de Universidad Nacional de Córdoba
id I10-R352-article-2432
record_format ojs
spelling I10-R352-article-24322024-10-15T14:57:07Z Actividad proteolítica asociada a la pared celular Proteolytic activity associated with the cell wall Gómez, L. D. Casano, L. M. Rouby, M. B. Buckeridge, M. S. Trippi, V. S. bean ell wall proteins extracellular endopeptidase Phaseolus vulgaris L. proteolytic activity poroto proteínas de pared celular endopeptidasa extracelular Phaseolus vulgaris L. actividad proteolítica El fluido extracelular (EF), conteniendo proteínas solubles y unidas iónicamente a la pared celular, fue extraído de hipocótilos etiolados de poroto. Se observó que, durante el alargamiento de los hipocótilos, disminuyó la cantidad de proteínas y se produjeron cambios significativos en el patrón polipeptídico del EF, sugiriendo la presencia de proteasas asociadas a la pared celular. Se determinó a diferentes pHs la actividad proteolítica presente en el mismo, observándose una actividad endopeptidasa ácida, con un máximo a pH 4,5. Dicha endopeptidasa fue aislada del resto de las proteínas presentes en el EF por cromatografía de afinidad, en un gel de hemoglobina-agarosa. La enzima aislada presentó alta estabilidad térmica y temporal, además de dependencia de cofactores metálicos. La endopeptidasa parece ser una enzima monomérica, con una masa molecular aproximada de 52 kDa, que tiene como sustrato a numerosas proteínas extracelulares. La actividad endopeptidasa aumentó durante el crecimiento de los hipocótilos, hasta alcanzar su máximo valor durante la fase exponencial de elongación. Posteriormente, la actividad disminuyó, sugiriendo alguna función en la regulación del alargamiento. As extracellular soluble proteins decreased during hypocotyl elongation, significant changes in the polypeptide pattern in the same protein fraction were observed, suggesting the presence of cell-wall-associated protease(s). Extracellular fluid (EF), containing water-soluble and cell wall-ionically bound proteins, was extracted from etiolated bean hypocotyls, and protease activity was measured at different pHs. Significant endopeptidase activity was observed at acidic pH, becoming maximal at pH 4.5. Moreover, an endopeptidase (EP) with a similar pH optimum was isolated from EF by affinity chromatography on haemoglobin-agarose gel. The isolated enzyme showed high thermal and temporal stability and dependence on metal cofactors. EP seems to be a monomeric enzyme with an apparent molecular mass of 52 kDa, capable of hydrolyzing several extracellular soluble polypeptides. Acidic EP activity increased during hypocotyl growth, reaching its highest value during the exponential phase of elongation, and then decreased. It is proposed that EP could be involved in the regulation of cell wall elongation. Facultad de Ciencias Agropecuarias 1994-12-01 info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion application/pdf https://revistas.unc.edu.ar/index.php/agris/article/view/2432 10.31047/1668.298x.v11.n0.2432 AgriScientia; Vol. 11 (1994); 3-11 AgriScientia; Vol. 11 (1994); 3-11 1668-298X 10.31047/1668.298x.v11.n0 eng https://revistas.unc.edu.ar/index.php/agris/article/view/2432/1379 Derechos de autor 1994 L. D. Gómez, L. M. Casano, M. B. Rouby, M. S. Buckeridge, V. S. Trippi https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0
institution Universidad Nacional de Córdoba
institution_str I-10
repository_str R-352
container_title_str AgriScientia
language Inglés
format Artículo revista
topic bean
ell wall proteins
extracellular endopeptidase
Phaseolus vulgaris L.
proteolytic activity
poroto
proteínas de pared celular
endopeptidasa extracelular
Phaseolus vulgaris L.
actividad proteolítica
spellingShingle bean
ell wall proteins
extracellular endopeptidase
Phaseolus vulgaris L.
proteolytic activity
poroto
proteínas de pared celular
endopeptidasa extracelular
Phaseolus vulgaris L.
actividad proteolítica
Gómez, L. D.
Casano, L. M.
Rouby, M. B.
Buckeridge, M. S.
Trippi, V. S.
Actividad proteolítica asociada a la pared celular
topic_facet bean
ell wall proteins
extracellular endopeptidase
Phaseolus vulgaris L.
proteolytic activity
poroto
proteínas de pared celular
endopeptidasa extracelular
Phaseolus vulgaris L.
actividad proteolítica
author Gómez, L. D.
Casano, L. M.
Rouby, M. B.
Buckeridge, M. S.
Trippi, V. S.
author_facet Gómez, L. D.
Casano, L. M.
Rouby, M. B.
Buckeridge, M. S.
Trippi, V. S.
author_sort Gómez, L. D.
title Actividad proteolítica asociada a la pared celular
title_short Actividad proteolítica asociada a la pared celular
title_full Actividad proteolítica asociada a la pared celular
title_fullStr Actividad proteolítica asociada a la pared celular
title_full_unstemmed Actividad proteolítica asociada a la pared celular
title_sort actividad proteolítica asociada a la pared celular
description El fluido extracelular (EF), conteniendo proteínas solubles y unidas iónicamente a la pared celular, fue extraído de hipocótilos etiolados de poroto. Se observó que, durante el alargamiento de los hipocótilos, disminuyó la cantidad de proteínas y se produjeron cambios significativos en el patrón polipeptídico del EF, sugiriendo la presencia de proteasas asociadas a la pared celular. Se determinó a diferentes pHs la actividad proteolítica presente en el mismo, observándose una actividad endopeptidasa ácida, con un máximo a pH 4,5. Dicha endopeptidasa fue aislada del resto de las proteínas presentes en el EF por cromatografía de afinidad, en un gel de hemoglobina-agarosa. La enzima aislada presentó alta estabilidad térmica y temporal, además de dependencia de cofactores metálicos. La endopeptidasa parece ser una enzima monomérica, con una masa molecular aproximada de 52 kDa, que tiene como sustrato a numerosas proteínas extracelulares. La actividad endopeptidasa aumentó durante el crecimiento de los hipocótilos, hasta alcanzar su máximo valor durante la fase exponencial de elongación. Posteriormente, la actividad disminuyó, sugiriendo alguna función en la regulación del alargamiento.
publisher Facultad de Ciencias Agropecuarias
publishDate 1994
url https://revistas.unc.edu.ar/index.php/agris/article/view/2432
work_keys_str_mv AT gomezld actividadproteoliticaasociadaalaparedcelular
AT casanolm actividadproteoliticaasociadaalaparedcelular
AT roubymb actividadproteoliticaasociadaalaparedcelular
AT buckeridgems actividadproteoliticaasociadaalaparedcelular
AT trippivs actividadproteoliticaasociadaalaparedcelular
AT gomezld proteolyticactivityassociatedwiththecellwall
AT casanolm proteolyticactivityassociatedwiththecellwall
AT roubymb proteolyticactivityassociatedwiththecellwall
AT buckeridgems proteolyticactivityassociatedwiththecellwall
AT trippivs proteolyticactivityassociatedwiththecellwall
first_indexed 2024-09-03T22:15:07Z
last_indexed 2025-02-05T22:11:58Z
_version_ 1823257152302612480

Ejemplares similares