La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"

La membrana plasmática delimita el volumen celular. Sin embargo, su rol es mucho más complejo y relevante que un simple límite entre compartimientos. Sus características estructurales, una base lipídica con proteínas inmersas en ella, le confieren dos funciones vitales: es a la vez la separación y l...

Descripción completa

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autores principales: Roberts, Shirley, Berberian, Graciela, Beauge, Luis
Formato: Artículo revista
Lenguaje:Español
Publicado: Universidad Nacional Córdoba. Facultad de Ciencias Médicas. Secretaria de Ciencia y Tecnología 2004
Materias:
.
Acceso en línea:https://revistas.unc.edu.ar/index.php/med/article/view/32935
Aporte de:
id I10-R327-article-32935
record_format ojs
institution Universidad Nacional de Córdoba
institution_str I-10
repository_str R-327
container_title_str Revista de la Facultad de Ciencias Médicas de Córdoba
language Español
format Artículo revista
topic .
spellingShingle .
Roberts, Shirley
Berberian, Graciela
Beauge, Luis
La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
topic_facet .
author Roberts, Shirley
Berberian, Graciela
Beauge, Luis
author_facet Roberts, Shirley
Berberian, Graciela
Beauge, Luis
author_sort Roberts, Shirley
title La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
title_short La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
title_full La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
title_fullStr La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
title_full_unstemmed La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
title_sort la enzima h-atpasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las atpasas del tipo "p"
description La membrana plasmática delimita el volumen celular. Sin embargo, su rol es mucho más complejo y relevante que un simple límite entre compartimientos. Sus características estructurales, una base lipídica con proteínas inmersas en ella, le confieren dos funciones vitales: es a la vez la separación y la comunicación entre los medios mira y extracelular. La función de comunicación es imprescindible para que la célula obtenga información respecto del ambiente que la rodea y, en los organismos pluricelulares, se relacione con células vecinas y distantes. Entre las proteínas estructurales de la membrana existen sistemas específicamente diseñados para permitir el transporte de agua y solutos hacia dentro y fuera de la célula: esto unido a la permeabilidad selectiva de la bicapa lipídica controla un ambiente bioquímico intracelular completamente diferente del extracelular y permite la existencia de diferencia de potencial eléctrico entre ambos compartimientos (el interiores 10-170 mV electronegativo respecto del exterior;. En su conjunto, este sistema resulta en lo que se conoce como gradientes químicos (o electroquímicos en el caso de iones). Estos gradientes son generados gastando energía metabólica (transporte activo) ya su vez son utilizados para el transporte de una multiplicidad de substratos y productos esenciales para la vida manteniendo la homeostasis celular (transporte pasivo). Las proteínas encargadas de estos transportes se encuentran altamente conservarlos en los diferentes grupos de organismos, pudiendo aparecer bajo la forma de bombas (transporte activo), co y contratransportadoi-es, canales, etc. (transporte pasivo) (1). Casi todas las células animales presentan en sus membranas plasmáticas la "bomba de sodio". uno de los mecanismos de transporte activo más estudiados. Esta proteína es una enzima que hidroliza ATP y es capaz de autofosforilarse utilizando la energía de hidrólisis para mover cationes sodio hacia afuera, manteniendo una diferencia de concentración de este catión de 100 a 120 mM entre el medio interno y el externo. En animales. la mayoría del resto de transporte (le materia ocurre por contra-o cotransporte con sodio (2). En las células vegetales, el catión que cumple esa función no es sodio sino hidrógeno y la enzima encargada de "bombear" protones hacia el exterior celular, con gasto de energía y manteniendo un gradiente de pH, es la enzima H -ATPasa (3,4). En los organismos vivos existen tres grupos bien caracterizados de enzimas transportadoras de protones y que hidrolizan ATP Los tres grupos tienen distinto origen, por lo que también difieren en su estructura y función dentro de la célula. Estos son: 1) las F-ATPasas de mitocondrias y bacterias que en organelas de eucariotes funcionan como ATP sintetasas y en bacterias pueden funcionar en ambos sentirlos, como ATP sintetasas y ATP hiclrolasas, en este caso para generar un gradiente quimiosmótico de protones (5); 2) las V-ATPasas de endomembranas de organclas que funcionan como reservorio de alguna sustancia particular para la célula como microsomas, vacuolas y vesículas de Golgi (4,5) y 3) las P-ATPasas, grupo que incluye a la enzima H -ATPasa de membrana plasmática de plantas (5) y otras enzimas H-ATPasas con idéntica función que se encuentran en membrana plasmática de hongos y levaduras. Las mismas son homólogas a otras ATPasas sobre las cuales nos referimos a continuación.
publisher Universidad Nacional Córdoba. Facultad de Ciencias Médicas. Secretaria de Ciencia y Tecnología
publishDate 2004
url https://revistas.unc.edu.ar/index.php/med/article/view/32935
work_keys_str_mv AT robertsshirley laenzimahatpasadeplantassuperioresunmodeloparaelestudiocomparativodelasatpasasdeltipop
AT berberiangraciela laenzimahatpasadeplantassuperioresunmodeloparaelestudiocomparativodelasatpasasdeltipop
AT beaugeluis laenzimahatpasadeplantassuperioresunmodeloparaelestudiocomparativodelasatpasasdeltipop
first_indexed 2024-09-03T21:02:28Z
last_indexed 2024-09-03T21:02:28Z
_version_ 1809210250153164800
spelling I10-R327-article-329352021-06-29T17:18:02Z La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P" Roberts, Shirley Berberian, Graciela Beauge, Luis . La membrana plasmática delimita el volumen celular. Sin embargo, su rol es mucho más complejo y relevante que un simple límite entre compartimientos. Sus características estructurales, una base lipídica con proteínas inmersas en ella, le confieren dos funciones vitales: es a la vez la separación y la comunicación entre los medios mira y extracelular. La función de comunicación es imprescindible para que la célula obtenga información respecto del ambiente que la rodea y, en los organismos pluricelulares, se relacione con células vecinas y distantes. Entre las proteínas estructurales de la membrana existen sistemas específicamente diseñados para permitir el transporte de agua y solutos hacia dentro y fuera de la célula: esto unido a la permeabilidad selectiva de la bicapa lipídica controla un ambiente bioquímico intracelular completamente diferente del extracelular y permite la existencia de diferencia de potencial eléctrico entre ambos compartimientos (el interiores 10-170 mV electronegativo respecto del exterior;. En su conjunto, este sistema resulta en lo que se conoce como gradientes químicos (o electroquímicos en el caso de iones). Estos gradientes son generados gastando energía metabólica (transporte activo) ya su vez son utilizados para el transporte de una multiplicidad de substratos y productos esenciales para la vida manteniendo la homeostasis celular (transporte pasivo). Las proteínas encargadas de estos transportes se encuentran altamente conservarlos en los diferentes grupos de organismos, pudiendo aparecer bajo la forma de bombas (transporte activo), co y contratransportadoi-es, canales, etc. (transporte pasivo) (1). Casi todas las células animales presentan en sus membranas plasmáticas la "bomba de sodio". uno de los mecanismos de transporte activo más estudiados. Esta proteína es una enzima que hidroliza ATP y es capaz de autofosforilarse utilizando la energía de hidrólisis para mover cationes sodio hacia afuera, manteniendo una diferencia de concentración de este catión de 100 a 120 mM entre el medio interno y el externo. En animales. la mayoría del resto de transporte (le materia ocurre por contra-o cotransporte con sodio (2). En las células vegetales, el catión que cumple esa función no es sodio sino hidrógeno y la enzima encargada de "bombear" protones hacia el exterior celular, con gasto de energía y manteniendo un gradiente de pH, es la enzima H -ATPasa (3,4). En los organismos vivos existen tres grupos bien caracterizados de enzimas transportadoras de protones y que hidrolizan ATP Los tres grupos tienen distinto origen, por lo que también difieren en su estructura y función dentro de la célula. Estos son: 1) las F-ATPasas de mitocondrias y bacterias que en organelas de eucariotes funcionan como ATP sintetasas y en bacterias pueden funcionar en ambos sentirlos, como ATP sintetasas y ATP hiclrolasas, en este caso para generar un gradiente quimiosmótico de protones (5); 2) las V-ATPasas de endomembranas de organclas que funcionan como reservorio de alguna sustancia particular para la célula como microsomas, vacuolas y vesículas de Golgi (4,5) y 3) las P-ATPasas, grupo que incluye a la enzima H -ATPasa de membrana plasmática de plantas (5) y otras enzimas H-ATPasas con idéntica función que se encuentran en membrana plasmática de hongos y levaduras. Las mismas son homólogas a otras ATPasas sobre las cuales nos referimos a continuación. Universidad Nacional Córdoba. Facultad de Ciencias Médicas. Secretaria de Ciencia y Tecnología 2004-03-09 info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion application/pdf https://revistas.unc.edu.ar/index.php/med/article/view/32935 10.31053/1853.0605.v61.n1.32935 Revista de la Facultad de Ciencias Médicas de Córdoba.; Vol. 61 No. 1 (2004); 54-60 Revista de la Facultad de Ciencias Médicas de Córdoba; Vol. 61 Núm. 1 (2004); 54-60 Revista da Faculdade de Ciências Médicas de Córdoba; v. 61 n. 1 (2004); 54-60 1853-0605 0014-6722 spa https://revistas.unc.edu.ar/index.php/med/article/view/32935/33547 Derechos de autor 2021 Universidad Nacional de Córdoba http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0