Azanone (HNO) interaction with Hemeproteins and metalloporphyrins

Azanone (HNO), also called nitroxyl, is a highly reactive compound, with interesting yet poorly understood biological properties. Like its closely related sibling NO, its main biological targets are heme proteins, although significant differences in their reactivity and pharmacological effects are o...

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Autor principal: Doctorovich, F.
Otros Autores: Bikiel, D.E, Pellegrino, J., Suárez, S.A, Martí, M.A
Formato: Capítulo de libro
Lenguaje:Inglés
Publicado: 2012
Acceso en línea:Registro en Scopus
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520 3 |a Azanone (HNO), also called nitroxyl, is a highly reactive compound, with interesting yet poorly understood biological properties. Like its closely related sibling NO, its main biological targets are heme proteins, although significant differences in their reactivity and pharmacological effects are observed. Due to its high reactivity, azanone studies rely on the use of donors, molecules that therefore offer interesting therapeutic perspectives. In this review, we firstly describe the pharmacological potential of azanone, the chemistry of the available donors, and the main biological relevant HNO reactions with special focus on heme proteins and metalloporphyrins (Fe, Mn, and Co). Finally, we present evidence concerning the endogenous . in vivo azanone production hypothesis, and how the recent porphyrin-based developed methods for its detection may contribute to solve this key physiological question. © 2012 Elsevier Inc.  |l eng 
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536 |a Detalles de la financiación: Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica, PICT-07-1650, PICT 2006-2396, CONICET PIP1207 
536 |a Detalles de la financiación: This work was financially supported by the University of Buenos Aires UBACYT X065 and UBACyT2010-12 to MAM, Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (PICT 2006-2396 and PICT-07-1650) and CONICET PIP1207. M. A. M. and F. D. are members of CONICET. 
593 |a Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física, INQUIMAE-CONICET, Buenos Aires, Argentina 
593 |a Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Ciudad Universitaria, Pab. II (1428), Buenos Aires, Argentina 
690 1 0 |a AZANONE 
690 1 0 |a COBALT 
690 1 0 |a HEME 
690 1 0 |a HNO 
690 1 0 |a IRON 
690 1 0 |a KINETICS 
690 1 0 |a MANGANESE 
690 1 0 |a MYOGLOBIN 
690 1 0 |a NITROSYL 
690 1 0 |a NITROXYL 
690 1 0 |a NITROXYL ANION 
690 1 0 |a NO 
690 1 0 |a NOS 
690 1 0 |a OXIDATION 
690 1 0 |a PORPHYRIN 
690 1 0 |a PROTEIN 
690 1 0 |a REDUCTIVE NITROSYLATION 
690 1 0 |a RUTHENIUM 
700 1 |a Bikiel, D.E. 
700 1 |a Pellegrino, J. 
700 1 |a Suárez, S.A. 
700 1 |a Martí, M.A. 
773 0 |d 2012  |g v. 64  |h pp. 97-139  |p Adv. Inorg. Chem.  |x 08988838  |t Advances in Inorganic Chemistry 
856 4 1 |u https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84857529137&doi=10.1016%2fB978-0-12-396462-5.00004-0&partnerID=40&md5=a14beafb12d6854c1637e46a185aa9b5  |y Registro en Scopus 
856 4 0 |u https://doi.org/10.1016/B978-0-12-396462-5.00004-0  |y DOI 
856 4 0 |u https://hdl.handle.net/20.500.12110/paper_08988838_v64_n_p97_Doctorovich  |y Handle 
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