Manganese Ion Dependent Adenylate Cyclase Activity in Rat Testes: Purification and Properties

Mostrar otras versiones (1)

Testicular, soluble adenylate cyclase has been purified by anion-exchange chromatography, gel filtration, and isoelectric focusing. Upon sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, peak fractions from the latter purification step showed only one polypeptide band with an apparent molec...

Descripción completa

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autor principal: Kornblihtt, A.R
Otros Autores: Flawia, M.M, Torres, H.N
Formato: Capítulo de libro
Lenguaje:Inglés
Publicado: 1981
Acceso en línea:Registro en Scopus
DOI
Handle
Registro en la Biblioteca Digital
Aporte de:Registro referencial: Solicitar el recurso aquí
Biblioteca Central Dr. Luis F. Leloir (FCEN) de Universidad de Buenos Aires
LEADER 05348caa a22008657a 4500
001 PAPER-1279
003 AR-BaUEN
005 20230518203038.0
008 190411s1981 xx ||||fo|||| 00| 0 eng|d
024 7 |2 scopus  |a 2-s2.0-0019871892 
024 7 |2 cas  |a adenylate cyclase, 9012-42-4; manganese, 16397-91-4, 7439-96-5; Adenylate Cyclase, EC 4.6.1.1; Manganese, 7439-96-5 
040 |a Scopus  |b spa  |c AR-BaUEN  |d AR-BaUEN 
100 1 |a Kornblihtt, A.R. 
245 1 0 |a Manganese Ion Dependent Adenylate Cyclase Activity in Rat Testes: Purification and Properties 
260 |c 1981 
270 1 0 |m Torres, H.N.; Instituto de Investigaciones Bioquimicas, “Fundacion Campomar”, and Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Obligado 2490, 1428 Buenos Aires, Argentina 
506 |2 openaire  |e Política editorial 
504 |a Asbury, R.F., Hope-Cook, G., Wolff, J., (1978) J. Biol. Chem., 253, pp. 5286-5292 
504 |a Braun, T., (1974) Hormone Binding and Target Cell Activation in the Testis, p. 237. , (Dufau, M. L., & Means, A. R., Ed.) Plenum Press, New York 
504 |a Braun, T., Dods, R.F., (1975) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 72, pp. 1097-1101 
504 |a Clarke, S., (1975) J. Biol. Chem., 236, pp. 1372-1379 
504 |a Fairbanks, G., Steck, T.L., Wallach, D.F.H., (1971) Biochemistry, 10, pp. 2606-2617 
504 |a Haga, T., Haga, K., Gilman, A.G., (1977) J. Biol. Chem., 252, pp. 5776-5782 
504 |a Homey, C., Wrenn, S., Haber, E., (1978) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 75, pp. 59-63 
504 |a Laemmli, V.K., (1970) Nature (London), 227, pp. 680-685 
504 |a Laurent, T.C., Killander, J., (1964) J. Chromatogr., 14, pp. 317-330 
504 |a Lowry, O.H., Rosenbrough, N.J., Farr, A.L., Randall, R.J., (1951) J. Biol. Chem., 193, pp. 265-275 
504 |a Martin, R.G., Ames, B.N., (1961) J. Biol. Chem., 236, pp. 1372-1379 
504 |a Meunier, J.C., Olsen, R.W., Changeux, J.P., (1972) FEBS Lett., 24, pp. 63-68 
504 |a Neer, E.J., (1974) J. Biol. Chem., 249, pp. 6527-6531 
504 |a Neer, E.J., (1978) J. Biol. Chem., 253, pp. 5808-5812 
504 |a Paladini, A.C., Leloir, L.F., (1952) Biochem. J., 51, pp. 426-430 
504 |a Randerath, K., Randerath, E., (1967) Methods Enzymol., 12, pp. 323-348 
504 |a Rodbell, M., (1967) J. Biol. Chem., 242, pp. 5744-5750 
504 |a Salomon, Y., Londos, C., Rodbell, M., (1974) Anal. Biochem., 58, pp. 541-548 
504 |a Stellwagen, E., Baker, B., (1976) Nature (London), 261, pp. 719-720 
504 |a Takai, K., Kurashina, Y., Susuki-Hori, C., Okamoto, H., Hayaishi, O., (1974) J. Biol. Chem., 249, pp. 1965-1972 
504 |a Tanford, C., (1961) Physical Chemistry of Macromolecules, pp. 364-396. , Wiley, New York 
504 |a Terenzi, H.F., Roselino, E., Passeron, S., (1971) Eur. J. Biochem., 18, pp. 342-350 
504 |a Torres, H.N., Flawia, M.M., Hemaez, L., Cuatrecasas, P., (1978) J. Membr. Biol., 43, pp. 1-18 
504 |a (1972) Worthington Enzyme Manual, pp. 7-12. , Worthington Biochemical Corporation Freehold, NJ 
520 3 |a Testicular, soluble adenylate cyclase has been purified by anion-exchange chromatography, gel filtration, and isoelectric focusing. Upon sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, peak fractions from the latter purification step showed only one polypeptide band with an apparent molecular weight of about 69 000. The following hydrodynamic and molecular parameters have been established for this enzyme: sedimentation constant, 4.3 S; Stokes radius, 3.95 nm; partial specific volume, 0.74 mL.g-1; molecular weight, 74000; frictional ratio, 1.4. © 1981, American Chemical Society. All rights reserved.  |l eng 
593 |a Instituto de Investigaciones Bioquimicas, “Fundacion Campomar”, and Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Obligado 2490, 1428 Buenos Aires, Argentina 
690 1 0 |a ADENYLATE CYCLASE 
690 1 0 |a MANGANESE 
690 1 0 |a ANIMAL 
690 1 0 |a ARTICLE 
690 1 0 |a ENZYMOLOGY 
690 1 0 |a ISOLATION AND PURIFICATION 
690 1 0 |a MALE 
690 1 0 |a METABOLISM 
690 1 0 |a MOLECULAR WEIGHT 
690 1 0 |a PROTEIN CONFORMATION 
690 1 0 |a RAT 
690 1 0 |a TESTIS 
690 1 0 |a ADENYLATE CYCLASE 
690 1 0 |a ANIMAL 
690 1 0 |a MALE 
690 1 0 |a MANGANESE 
690 1 0 |a MOLECULAR WEIGHT 
690 1 0 |a PROTEIN CONFORMATION 
690 1 0 |a RATS 
690 1 0 |a SUPPORT, NON-U.S. GOV'T 
690 1 0 |a TESTIS 
700 1 |a Flawia, M.M. 
700 1 |a Torres, H.N. 
773 0 |d 1981  |g v. 20  |h pp. 1262-1267  |k n. 5  |p Biochemistry  |x 00062960  |w (AR-BaUEN)CENRE-755  |t Biochemistry 
856 4 1 |u https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-0019871892&doi=10.1021%2fbi00508a033&partnerID=40&md5=5de6f01361f6c898b050d710f98eb749  |y Registro en Scopus 
856 4 0 |u https://doi.org/10.1021/bi00508a033  |y DOI 
856 4 0 |u https://hdl.handle.net/20.500.12110/paper_00062960_v20_n5_p1262_Kornblihtt  |y Handle 
856 4 0 |u https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/paper/document/paper_00062960_v20_n5_p1262_Kornblihtt  |y Registro en la Biblioteca Digital 
961 |a paper_00062960_v20_n5_p1262_Kornblihtt  |b paper  |c PE 
962 |a info:eu-repo/semantics/article  |a info:ar-repo/semantics/artículo  |b info:eu-repo/semantics/publishedVersion 
963 |a VARI 
999 |c 62232 

Ejemplares similares