Diseño y caracterización de una forma parcialmente plegada de la iFABP
Las conformaciones no nativas de las proteínas son de gran interés ya que su estudio puede ayudar a comprender el proceso de plegamiento proteico. En este Seminario de Licenciatura se eligió como modelo para estudios de plegamiento a la proteína transportadora de ácidos grasos de intestino de rata (...
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Otros Autores: | |
Formato: | Tesis Libro |
Lenguaje: | Español |
Publicado: |
1998
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Acceso en línea: | Registro en la Biblioteca Digital Handle |
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520 | 3 | |a Las conformaciones no nativas de las proteínas son de gran interés ya que su estudio puede ayudar a comprender el proceso de plegamiento proteico. En este Seminario de Licenciatura se eligió como modelo para estudios de plegamiento a la proteína transportadora de ácidos grasos de intestino de rata (iFABP), de 131 aminoácidos. Con el propósito de estabilizar una forma no nativa de esta proteína, se decidió remover los tres últimos residuos del extremo C-terminal. La hipótesis planteada fue que Ia truncación, al eliminar cuatro puentes hidrógeno entre cordonesB adyacentes y dos puentes salinos entre cadenas laterales, permitiría el acceso del solvente al interior de la molécula, desestabilizando su estructura nativa. Para facilitarel análisis espectroscópico de la proteína truncada, se construyó también una variante con uno de los dos triptofanos de la molécula, el ubicado en posición seis, reemplazado por fenilalanina. Asimismo, los efectos del reemplazo del triptofano per se, se analizaron construyendo una variante de longitud completa con el reemplazo triptofano 6-fenilalanina. Luego de ser expresadas y purificadas a partir de cultivos bacterianos, las proteínas fueron analizadas utilizando distintas técnicas para establecer sus conformaciones. Los resultados obtenidos muestran que se pudieron estabilizar formas compactas no nativas de la iFABP, que pueden ser relevantes en el proceso de plegamiento. Las variantes truncadas de la iFABP constituyen un modelo adecuado para el estudio de la estabilidad y conformación tridimensional de proteínas parcialmente plegadas. |l spa | |
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