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Titulos:
Fotooxidación de proteínas de leche / Dana Scheidegger
Lugar de Edición:
Córdoba :
Editor:
[s. n.],
Fecha de Edición:
2013
Notas #:
Trabajo realizado en: Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.; Contiene 1 Cd-Rom con obra texto completo en archivo Pdf.
Nota de contenido:
Se estudió la fotooxidación de las proteínas de la leche en la matriz natural, del lactosuero y delas proteínas aisladas. Se evaluaron los cambios en la estructura primaria, terciaria y cuaternariade las proteínas, y se los relacionó con la funcionalidad y con los parámetros de calidad láctea.El capítulo 1 aborda estos fenómenos en dos matrices complejas: la leche y el lactosuero. Lairradiación UV produjo cambios oxidativos rápidamente (inferiores a una hora) mientras que laluz fluorescente produjo alteraciones a tiempos mayores. La composición de la matriz lácteaafectó la cinética de formación de productos de oxidación de aminoácidos. La irradiación UVprodujo formación de oligómeros y agregados con formación de enlaces ditirosina yfragmentación proteica. Se encontraron cambios en la inmunoreactividad frente a anticuerposcontra proteínas del suero nativas sometidas a irradiación UV, lo que se interpretó como uncambio de la estructura tridimensional de éstas. La luz UV y fluorescente produjeron cambios enla estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas de acuerdo a lo observado por SDS-PAGE.Estos cambios estructurales coincidieron con cambios en la funcionalidad: actividadsecuestradora de radicales, la capacidad de servir como sustrato de crecimiento de unmicroorganismo, la digestibilidad por pepsina y la coagulación por quimosina.En el capítulo 2 se muestran los resultados obtenidos con las proteínas aisladas de la leche. Seestudiaron los cambios en la estructura primaria, terciaria y cuaternaria de -lactoglobulina y -lactoalbúmina, (proteínas del suero mayoritarias) y -caseína (proteína importante del grupo delas caseínas), en condiciones de oxidación por luz UV, y en presencia o ausencia de peróxido dehidrógeno y metales bivalentes (cobre y hierro). Los cambios en la estructura primaria generadospor irradiación UV fueron diferentes para cada una de las proteínas analizadas. La proteína cuyaestructura es más desplegada sufrió mayor formación de grupos carbonilos mientras que en lamás estructurada se produjo la degradación de triptofano y la formación de su metabolito Nformilquinurenina.Los tratamientos con peróxido en presencia de metales produjo a tiemposmuy cortos proteólisis y a tiempos largos (más de 6 horas) la aparición de nuevas estructuras:geles (-lactoglobulina) ó agregados y oligómeros (-caseína). Estas estructuras podrían tenerimportancia en la industria alimentaria.El capítulo 3 se relacionó el estado oxidativo de las proteínas de distinto tipo de leche (entera,descremada y fórmulas infantiles) con los parámetros de calidad láctea. Se evaluó la formaciónde grupos carbonilos proteicos, de enlaces ditirosina, de oligómeros y agregados y la capacidadantioxidante (polifenoles totales y capacidad secuestradora de radicales libres) y se relacionó conparámetros de calidad láctea (dispersabilidad, el color, la proporción de proteínas del suero, lahumedad y la composición química). Se encontró una fuerte relación de la cantidad relativa deproteína de suero con los niveles de carbonilos proteicos, la formación de agregados y ladispersabilidad. El almacenamiento durante 9 meses a -20 °C y 24 °C produjo aumento de laoxidación de las proteínas (niveles de carbonilos, ditirosina, oligómeros y agregados) ydisminución de la dispersabilidad. La determinación de carbonilos proteicos es el únicoparámetro de oxidación proteica que se relacionó con el nivel inicial de oxidación. Nuestrosresultados señalan la necesidad preservar la leche de la luz durante el procesamiento industrial2hasta ser consumida. Se propone que la evaluación del estado oxidativo de las proteínas,especialmente la determinación de carbonilos proteicos, sea uno de los parámetros de calidadque deberían analizarse rutinariamente.Se concluye que los procesos fotooxidativos de las proteínas de la leche dependen de la matrizen que éstas se encuentran (Capítulo 1) y de la estructura de las proteínas nativas (Capítulo 2).Las proteínas cuya estructura terciaria globular compacta y está en una matriz más compleja sonmás resistentes a la fotooxidación. Estas observaciones explican porque la oxidación de lasproteínas de la leche está fuertemente relacionada con la calidad de los distintos tipos de lechescomerciales (Capítulo 3).
Palabras clave:
Productos lacteos cultivados; Caseínas; Lactoglobulinas; Leche; Proteinas de la leche
Leader:
nam
Campo 008:
130507b20 a |||||||||||||| ||s d
Campo 100:
1 ^910077^aScheidegger, Dana
Campo 245:
10^a Fotooxidación de proteínas de leche /^cDana Scheidegger
Campo 246:
Campo 260:
^aCórdoba :^b [s. n.],^c2013
Campo 300:
^a104 p, [25] :^b il. col ; ^c30 cm. +^e1 Cd-Rom
Campo 500:
^aTrabajo realizado en: Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
Campo 500:
^aContiene 1 Cd-Rom con obra texto completo en archivo Pdf.
Campo 520:
^aSe estudió la fotooxidación de las proteínas de la leche en la matriz natural, del lactosuero y delas proteínas aisladas. Se evaluaron los cambios en la estructura primaria, terciaria y cuaternariade las proteínas, y se los relacionó con la funcionalidad y con los parámetros de calidad láctea.El capítulo 1 aborda estos fenómenos en dos matrices complejas: la leche y el lactosuero. Lairradiación UV produjo cambios oxidativos rápidamente (inferiores a una hora) mientras que laluz fluorescente produjo alteraciones a tiempos mayores. La composición de la matriz lácteaafectó la cinética de formación de productos de oxidación de aminoácidos. La irradiación UVprodujo formación de oligómeros y agregados con formación de enlaces ditirosina yfragmentación proteica. Se encontraron cambios en la inmunoreactividad frente a anticuerposcontra proteínas del suero nativas sometidas a irradiación UV, lo que se interpretó como uncambio de la estructura tridimensional de éstas. La luz UV y fluorescente produjeron cambios enla estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas de acuerdo a lo observado por SDS-PAGE.Estos cambios estructurales coincidieron con cambios en la funcionalidad: actividadsecuestradora de radicales, la capacidad de servir como sustrato de crecimiento de unmicroorganismo, la digestibilidad por pepsina y la coagulación por quimosina.En el capítulo 2 se muestran los resultados obtenidos con las proteínas aisladas de la leche. Seestudiaron los cambios en la estructura primaria, terciaria y cuaternaria de -lactoglobulina y -lactoalbúmina, (proteínas del suero mayoritarias) y -caseína (proteína importante del grupo delas caseínas), en condiciones de oxidación por luz UV, y en presencia o ausencia de peróxido dehidrógeno y metales bivalentes (cobre y hierro). Los cambios en la estructura primaria generadospor irradiación UV fueron diferentes para cada una de las proteínas analizadas. La proteína cuyaestructura es más desplegada sufrió mayor formación de grupos carbonilos mientras que en lamás estructurada se produjo la degradación de triptofano y la formación de su metabolito Nformilquinurenina.Los tratamientos con peróxido en presencia de metales produjo a tiemposmuy cortos proteólisis y a tiempos largos (más de 6 horas) la aparición de nuevas estructuras:geles (-lactoglobulina) ó agregados y oligómeros (-caseína). Estas estructuras podrían tenerimportancia en la industria alimentaria.El capítulo 3 se relacionó el estado oxidativo de las proteínas de distinto tipo de leche (entera,descremada y fórmulas infantiles) con los parámetros de calidad láctea. Se evaluó la formaciónde grupos carbonilos proteicos, de enlaces ditirosina, de oligómeros y agregados y la capacidadantioxidante (polifenoles totales y capacidad secuestradora de radicales libres) y se relacionó conparámetros de calidad láctea (dispersabilidad, el color, la proporción de proteínas del suero, lahumedad y la composición química). Se encontró una fuerte relación de la cantidad relativa deproteína de suero con los niveles de carbonilos proteicos, la formación de agregados y ladispersabilidad. El almacenamiento durante 9 meses a -20 °C y 24 °C produjo aumento de laoxidación de las proteínas (niveles de carbonilos, ditirosina, oligómeros y agregados) ydisminución de la dispersabilidad. La determinación de carbonilos proteicos es el únicoparámetro de oxidación proteica que se relacionó con el nivel inicial de oxidación. Nuestrosresultados señalan la necesidad preservar la leche de la luz durante el procesamiento industrial2hasta ser consumida. Se propone que la evaluación del estado oxidativo de las proteínas,especialmente la determinación de carbonilos proteicos, sea uno de los parámetros de calidadque deberían analizarse rutinariamente.Se concluye que los procesos fotooxidativos de las proteínas de la leche dependen de la matrizen que éstas se encuentran (Capítulo 1) y de la estructura de las proteínas nativas (Capítulo 2).Las proteínas cuya estructura terciaria globular compacta y está en una matriz más compleja sonmás resistentes a la fotooxidación. Estas observaciones explican porque la oxidación de lasproteínas de la leche está fuertemente relacionada con la calidad de los distintos tipos de lechescomerciales (Capítulo 3).
Campo 650:
^910072^aProductos lacteos cultivados
Campo 650:
^910071^aCaseínas
Campo 650:
^910070^aLactoglobulinas
Campo 650:
^9422^aLeche^xOxidación
Campo 650:
^98544^aProteinas de la leche
Campo 700:
1 ^aKivatinitz, Silvia Clara^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Química Biológica.^eths^95084
Campo 700:
1 ^aArgaraña, Carlos Enrique^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Química Biológica. ^cConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. ^cCentro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba.^ecths^92112
Campo 700:
1 ^aArgüello, Gustavo Alejandro^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Fisicoquímica.^ecths^92115
Campo 700:
1 ^aBujan de Vargas, Elba Ines^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Química Orgánica.^ecths^92755
Campo 700:
1 ^96164^aNazareno, Mónica Azucena^d22/08/1968^ecths
Campo 856:
^ahttps://rdu.unc.edu.ar/^zEste documento se encuentra disponible en el Repositorio Digital de la Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
Proveniencia:
^aUniversidad Nacional de Córdoba - Facultad de Ciencias Químicas - Biblioteca
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Institucion:
Universidad Nacional de Córdoba
Dependencia:
Facultad de Ciencias Químicas

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