Estudios sobre la fosforilación de la proteína de movimiento TGBp1 del Potato Virus X
El Potato virus X (PVX) es un virus de plantas, miembro tipo del género Potexvirus. Su genoma está compuesto por una única molécula de ARN que codificauna replicasa viral, tres proteínas de movimiento (MPs: TGBp1, TGBp2 y TGBp3) y laproteína de la cápside (CP). La proteína TGBp1 es una proteína mult...
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| Autor principal: | |
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| Otros Autores: | |
| Formato: | Tesis doctoral publishedVersion |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
2011
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4910_Modena https://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesis&d=tesis_n4910_Modena_oai |
| Aporte de: |
| Sumario: | El Potato virus X (PVX) es un virus de plantas, miembro tipo del género Potexvirus. Su genoma está compuesto por una única molécula de ARN que codificauna replicasa viral, tres proteínas de movimiento (MPs: TGBp1, TGBp2 y TGBp3) y laproteína de la cápside (CP). La proteína TGBp1 es una proteína multifuncionalrequerida para el movimiento viral de célula a célula en la planta hospedera. Diferenteslíneas de investigación sugieren que la fosforilación de las proteínas virales puederegular la replicación y el movimiento viral. En este estudio, se demostró que laproteína TGBp1 es fosforilada por al menos una proteína quinasa, presente enextractos de plantas de Nicotiana tabacum infectadas con PVX y no infectadas, queposee características distintivas de la caseína quinasa 2 (CK2). El análisis en gelesbidimensionales de extractos de plantas infectadas permitió determinar que la proteína TGBp1 producida durante la infección viral presenta múltiples isoformas de diferentespuntos isoeléctricos; el tratamiento con fosfatasas de los extractos de plantasinfectadas indicó la presencia de isoformas fosforiladas. A través de la combinación deestudios de determinación de aminoácidos fosforilados por espectrometría de masa,comparación de secuencias aminoacídicas de TGBp1 de distintos virus y evaluaciónde la fosforilación in vitro de mutantes puntuales y de deleción de la proteína TGBp1,se identificaron tres probables sitios de fosforilación por la quinasa CK2 de N.tabacum: S-165, T-193, T-214. Se observó que la simulación de la fosforilación en losresiduos T-193 y T-214 regula negativamente la dispersión viral y la capacidad de laproteína TGBp1 de hidrolizar ATP. Los resultados sugieren firmemente que unaproteína quinasa de la familia de CK2 estaría involucrada en la fosforilación de TGBp1durante el curso de la infección viral de N. tabacum. Además, se discute el modo enque la fosforilación podría regular las actividades de la proteína TGBp1 durante lainfección viral. |
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