%0 Articulo %0 Articulo %A Espinosa Silva, Yanis Ricardo %D 2015 %G Español %T Propiedades termodinámicas del efecto hidrofóbico en la estabilidad proteica %U http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/99937 %U https://ri.conicet.gov.ar/11336/50992 %U https://jci.uniautonoma.edu.co/2015/2015-1.pdf %X Cuando hablamos de desnaturalizacion proteica evocamos la paradoja de Levinthal y reconocemos que la edad del universo no es suficiente para muestrear la probabilidad de conformaciones estructurales que puede optar una proteına. Con el avance de las tecnicas experimentales logramos determinar estados estructurales de la conformacion proteica, mas aun no es posible predecir a partir de una secuencia lineal de amino acidos, cual sera su estructura 3D funcional. Algunos autores proponen que mas alla de la importancia de las interacciones proteina-proteina, son las interacciones con el agua las que organizan la estructura terciaria funcional y que fuerzas no covalentes como el efecto hidrofobico y las interacciones de van ders Waals podrian tener un efecto sinergico que medien las conformaciones nativas de minima energia de una proteina.