Estudio de la estructura y función de péptidos derivados de Alfa Hemolisina de E. Coli para la construcción de una inmunotoxina
Alfa Hemolisina de Escherichia coli (HlyA) es una toxina formadora de poros que pertenece a la familia RTX (Repeat in Toxins). A partir de datos experimentales y predicciones estructurales, se sintetizaron cuatro péptidos derivados de HlyA: PEP 1: un dominio transmembrana descripto como hemolíticame...
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| Autores principales: | , , , |
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| Formato: | Articulo Comunicacion |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2017
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/63190 http://revista.med.unlp.edu.ar/archivos/201710/abstract%20oct%202017%2009.pdf |
| Aporte de: |
| Sumario: | Alfa Hemolisina de Escherichia coli (HlyA) es una toxina formadora de poros que pertenece a la familia RTX (Repeat in Toxins). A partir de datos experimentales y predicciones estructurales, se sintetizaron cuatro péptidos derivados de HlyA: PEP 1: un dominio transmembrana descripto como hemolíticamente activo; PEP 2: también un dominio transmembrana, cuya secuencia corresponde a un dominio de unión a colesterol (CARC); PEP3: similar a PEP2 pero con el residuo Y347 sustituido por una A y PEP4: similar a PEP2 pero con una secuencia CRAC (“cholesterol recognition/interaction amino acid consensus domain”) agregada.
Objetivos: el objetivo de este trabajo fue estudiar la participación de CRAC y CARC en la estabilización de los monómeros de HlyA en membranas por su interacción con el colesterol, evaluar el papel de Y347 en la interacción con membranas y finalmente encontrar un péptido citotóxico para la construcción de una inmunotoxina. |
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