La enzima glicerol-3-fosfato aciltransferasa 2 (GPAT2) es necesaria para la espermatogénesis en el ratón

Las enzimas glicerol-3-fosfato aciltransferasas (GPAT) catalizan la reacción entre el glicerol-3-fosfato y acil-CoA, siendo su producto el ácido lisofosfatídico. En células de mamífero se han descripto cuatro isoformas de GPAT; las GPAT1, 3 y 4 están involucradas en la síntesis de novo de glicerolíp...

Descripción completa

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autores principales: García Fabiani, María Belén, Stringa, Pablo, Cattaneo, Elizabeth Renee, Pellón Maisón, Magalí, Henning, María Florencia, Montanaro, Mauro Aldo, González Baró, María del Rosario
Formato: Articulo Comunicacion
Lenguaje:Español
Publicado: 2016
Materias:
Acceso en línea:http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/55652
http://revista.med.unlp.edu.ar/archivos/201605/La_enzima_glicerol-3-fosfato_aciltransferasa_2_%28gpat2%29_es_necesaria.pdf
Aporte de:
Descripción
Sumario:Las enzimas glicerol-3-fosfato aciltransferasas (GPAT) catalizan la reacción entre el glicerol-3-fosfato y acil-CoA, siendo su producto el ácido lisofosfatídico. En células de mamífero se han descripto cuatro isoformas de GPAT; las GPAT1, 3 y 4 están involucradas en la síntesis de novo de glicerolípidos y su expresión está asociada a tejidos lipogénicos. GPAT2, si bien presenta alta homología de secuencia proteica con GPAT1, presenta un patrón de expresión anómalo ya que se expresa prominentemente en testículo. La transcripción del gen a lo largo de la maduración sexual posnatal en el ratón tiene un pico de expresión a los 15 días post parto y en este momento como en la adultez se expresa prominentemente es espermatocitos en paquiteno. Hemos demostrado que esta proteína además se expresa en tejidos tumorales humanos y que su expresión aberrante está regulada al menos en parte por mecanismos epigenéticos, pudiendo clasificar a esta enzima como un antígeno cáncer testículo.