La enzima glicerol-3-fosfato aciltransferasa 2 (GPAT2) es necesaria para la espermatogénesis en el ratón
Las enzimas glicerol-3-fosfato aciltransferasas (GPAT) catalizan la reacción entre el glicerol-3-fosfato y acil-CoA, siendo su producto el ácido lisofosfatídico. En células de mamífero se han descripto cuatro isoformas de GPAT; las GPAT1, 3 y 4 están involucradas en la síntesis de novo de glicerolíp...
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| Autores principales: | , , , , , , |
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| Formato: | Articulo Comunicacion |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2016
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/55652 http://revista.med.unlp.edu.ar/archivos/201605/La_enzima_glicerol-3-fosfato_aciltransferasa_2_%28gpat2%29_es_necesaria.pdf |
| Aporte de: |
| Sumario: | Las enzimas glicerol-3-fosfato aciltransferasas (GPAT) catalizan la reacción entre el glicerol-3-fosfato y acil-CoA, siendo su producto el ácido lisofosfatídico. En células de mamífero se han descripto cuatro isoformas de GPAT; las GPAT1, 3 y 4 están involucradas en la síntesis de novo de glicerolípidos y su expresión está asociada a tejidos lipogénicos. GPAT2, si bien presenta alta homología de secuencia proteica con GPAT1, presenta un patrón de expresión anómalo ya que se expresa prominentemente en testículo. La transcripción del gen a lo largo de la maduración sexual posnatal en el ratón tiene un pico de expresión a los 15 días post parto y en este momento como en la adultez se expresa prominentemente es espermatocitos en paquiteno. Hemos demostrado que esta proteína además se expresa en tejidos tumorales humanos y que su expresión aberrante está regulada al menos en parte por mecanismos epigenéticos, pudiendo clasificar a esta enzima como un antígeno cáncer testículo. |
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