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Titulos:
Interacciones de proteínas periféricas FABPs con membranas lipídicas : el rol de la electrostática / Vanesa V. Galassi
Lugar de Edición:
Córdoba :
Editor:
[s. n.],
Fecha de Edición:
2013.
Notas #:
Trabajo realizado en: Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC). Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
Nota de contenido:
ResumenPalabras clave: FABPs, proteínas periféricas, macrodipolo molecular, interacción electrostáticaLa asociación reversible de proteínas solubles a membranas lipídicas es fundamental para unaamplia variedad de funciones celulares, presentando implicancias en la modulación conformado.En el presente trabajo de tesis se abordó el estudio del proceso de asociación de dos proteínasperiféricas de la familia de las FABPs (proteínas que unen ácidos grasos) a membranas lipídicas,desde un enfoque estructural y termodinámico. Estas proteínas son transportadores de ligandoshidrofóbicos, por lo que su actividad fisiológica se encuentra íntimamente vinculada a la asociacióna membranas. El intercambio de ligando ocurre a través de un cambio conformacional que estámodulado por la interfase. Se han propuesto dos mecanismos alternativos para la transferencia de lamolécula cargo: colisional y difusionaL Estos mecanismos presentan requerimientosconfiguracionales, ya que la orientación que la proteína adopta en la interfase resulta crucial paradiscernir entre uno u otro.Se estudió el proceso de modulación conformacional de estas proteínas en la interfase lipídica através de técnicas espectroscópicas corno la fluorescencia y la absorción infrarroja (FT-IR). Seanalizaron cualitativamente los resultados en términos de equilibrios conformacionales en que sepueblan diversos estados que constituyen mínimos locales en el embudo de potencial deplegamiento de la proteína en solución.Se focalizó en la selectividad de estas proteínas por interfases aniónicas, elucidando el rolmayoritario de la interacción electrostática en el proceso de asociación. Este análisis fue abordado apartir del establecimiento de correlaciones entre la afinidad por membranas o característicasespectroscópicas que reflejaran el grado de desplegamiento de las proteínas, y propiedadeseléctricas de las membranas.Junto con trabajos previos del grupo, se puso en evidencia que la orientación de estas proteínasen la interfase está determinada mayoritariamente por la interacción del macrodipolo con el campoeléctrico de la membrana. La orientación fue obtenida a partir de simulaciones de dinámicamolecular, y validada experimentalmente por medio de ensayos de filtración y de transferencia deenergía resonante de fluorescencia (FRET) entre residuos Trp de la proteína y aceptores anclados enla región superficial de la membrana.El carácter dipolar de la interacción fue reflejado a través de estudios de asociación yorientación de las proteínas en membranas catiónicas. Se encontró que se asocian selectivamente aVIIInteracciones de proteínas peri(éricas FABPs con membranas lipídicas: el rol de la electrostáticamembranas cargadas, ya sea aniónicas o catiónicas, independientemente de la carga neta de laproteína. Su orientación interfasial responde a la interacción del macrodipolo con el campo eléctricode la membrana.
Palabras clave:
Proteinas de union a acidos grasos; Proteínas de membrana; Membrana celular; Proteínas de transporte
Leader:
nam
Campo 008:
130507s2013 ag_|||||||||||0|| | spa d
Campo 100:
1 ^aGalassi, Vanesa V.^910078
Campo 245:
10^aInteracciones de proteínas periféricas FABPs con membranas lipídicas : el rol de la electrostática /^cVanesa V. Galassi
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Campo 260:
^aCórdoba :^b[s. n.],^c2013.
Campo 300:
^a1 vol (en varias paginaciones) :^b il. col ;^c 30 cm.
Campo 500:
^aTrabajo realizado en: Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC). Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
Campo 520:
^aResumenPalabras clave: FABPs, proteínas periféricas, macrodipolo molecular, interacción electrostáticaLa asociación reversible de proteínas solubles a membranas lipídicas es fundamental para unaamplia variedad de funciones celulares, presentando implicancias en la modulación conformado.En el presente trabajo de tesis se abordó el estudio del proceso de asociación de dos proteínasperiféricas de la familia de las FABPs (proteínas que unen ácidos grasos) a membranas lipídicas,desde un enfoque estructural y termodinámico. Estas proteínas son transportadores de ligandoshidrofóbicos, por lo que su actividad fisiológica se encuentra íntimamente vinculada a la asociacióna membranas. El intercambio de ligando ocurre a través de un cambio conformacional que estámodulado por la interfase. Se han propuesto dos mecanismos alternativos para la transferencia de lamolécula cargo: colisional y difusionaL Estos mecanismos presentan requerimientosconfiguracionales, ya que la orientación que la proteína adopta en la interfase resulta crucial paradiscernir entre uno u otro.Se estudió el proceso de modulación conformacional de estas proteínas en la interfase lipídica através de técnicas espectroscópicas corno la fluorescencia y la absorción infrarroja (FT-IR). Seanalizaron cualitativamente los resultados en términos de equilibrios conformacionales en que sepueblan diversos estados que constituyen mínimos locales en el embudo de potencial deplegamiento de la proteína en solución.Se focalizó en la selectividad de estas proteínas por interfases aniónicas, elucidando el rolmayoritario de la interacción electrostática en el proceso de asociación. Este análisis fue abordado apartir del establecimiento de correlaciones entre la afinidad por membranas o característicasespectroscópicas que reflejaran el grado de desplegamiento de las proteínas, y propiedadeseléctricas de las membranas.Junto con trabajos previos del grupo, se puso en evidencia que la orientación de estas proteínasen la interfase está determinada mayoritariamente por la interacción del macrodipolo con el campoeléctrico de la membrana. La orientación fue obtenida a partir de simulaciones de dinámicamolecular, y validada experimentalmente por medio de ensayos de filtración y de transferencia deenergía resonante de fluorescencia (FRET) entre residuos Trp de la proteína y aceptores anclados enla región superficial de la membrana.El carácter dipolar de la interacción fue reflejado a través de estudios de asociación yorientación de las proteínas en membranas catiónicas. Se encontró que se asocian selectivamente aVIIInteracciones de proteínas peri(éricas FABPs con membranas lipídicas: el rol de la electrostáticamembranas cargadas, ya sea aniónicas o catiónicas, independientemente de la carga neta de laproteína. Su orientación interfasial responde a la interacción del macrodipolo con el campo eléctricode la membrana.
Campo 650:
4^aProteinas de union a acidos grasos^910075
Campo 650:
4^aProteínas de membrana^99392
Campo 650:
4^aMembrana celular^9469
Campo 650:
4^aProteínas de transporte^98933
Campo 700:
1 ^aMontich, Guillermo Gabriel^cUniversidad Nacional de Córdoba.^cFacultad de Ciencias Químicas.^cDepartamento de Química Biológica. ^cConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.^cCentro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba.^eths^96006
Campo 700:
1 ^aVillarreal, Marcos Ariel^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Química Teórica y Computacional. ^cConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. ^cInstituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba.^ecths^98036
Campo 700:
1 ^aLopez Teijelo, Manuel^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Fisicoquímica.^ecths^95469
Campo 700:
1 ^aFernandez, Mariana Adela^cUniversidad Nacional de Córdoba. ^cFacultad de Ciencias Químicas. ^cDepartamento de Química Orgánica.^ecths^93821
Campo 700:
1 ^aEchave, Julian^910076^ecths
Proveniencia:
^aUniversidad Nacional de Córdoba - Facultad de Ciencias Químicas - Biblioteca
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Institucion:
Universidad Nacional de Córdoba
Dependencia:
Facultad de Ciencias Químicas

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